Получение и применение функционального гидролизата коллагена соединительных тканей сельскохозяйственных животных

Получение и применение функционального гидролизата коллагена соединительных тканей сельскохозяйственных животных

Автор: Сторублёвцев, Станислав Андреевич

Шифр специальности: 05.18.07

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2009

Место защиты: Воронеж

Количество страниц: 249 с. ил.

Артикул: 4620068

Автор: Сторублёвцев, Станислав Андреевич

Стоимость: 250 руб.

Получение и применение функционального гидролизата коллагена соединительных тканей сельскохозяйственных животных  Получение и применение функционального гидролизата коллагена соединительных тканей сельскохозяйственных животных 

1.1 Структура, свойства, функции коллагена
1.2 Методы выделения и очистки коллагеновых ингредиентов
1.3 Коллагеновые субстанции в технологии пищевых продуктов ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ
ИССЛЕДОВАНИЙ
2.1 Характеристика объектов исследования
2.2 Схема экспериментальных исследований
2.3 Общие методы исследования
2.4 Оценка субстратной специфичности ферментов
2.5 Функциональнотехнологические свойства фаршевых систем
2.6 Специальные и сложные методы исследований
2.7 Оценка биологической ценности готовых продуктов
2.8 Моделирование рецептур и статистическая обработка результатов эксперимента
ГЛАВА 3. ИССЛЕДОВАНИЕ УСЛОВИЙ ПОЛУЧЕНИЯ И СВОЙСТВ
КОЛЛАГЕНОВОГО ГИДРОЛИЗАТА
3.1 Сравнительная характеристика химического состава исследуемого коллагенсодержащего сырья
3.2 Кинетические характеристики и оценка субстратной специфичности избранных ферментных препаратов
3.3 Исследование процессов очистки и модификации отходов жидовки
3.3.1 Очистка коллагенсодержащего сырья от балластных примесей и е математическое описание
3.3.2 Целенаправленная модификация очищенной соединительной ткани
3.3.2.1 Микроструктурные изменения соединительной ткани в условиях ферментативной обработки
3.3.2.2 Оценка фракционных изменений в процессе гидролиза белков соединительной ткани
3.4 Рентгеноструктурный анализ гидролизата коллагена
3.5 Оценка безвредности коллагенового гидролизата 3 ГЛАВА 4. ОЦЕНКА ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЙ И ТЕХНОЛОГИЧЕСКОЙ
ФУНКЦИОНАЛЬНОСТИ ГИДРОЛИЗАТА КОЛЛАГЕНА
4.1 Оценка физиологической функциональности
4.1.1 Изучение сорбционных свойств модифицированного коллагена
4.1.2 Исследование неревариваемости коллагенового гидролизата
4.2 Сравнительные характеристики гидролизата коллагена с основными химическими и функционально технологическими показателями коммерческих препаратов животных белков
4.3 Влияние физикохимических факторов на структурообразующие свойства диспергированных коллагеновых белков
ГЛАВА 5. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И РЕЦЕПТУР ПРИГОТОВЛЕНИЯ ПРОДУКТОВ С ПРИМЕНЕНИЕМ КОЛЛАГЕНОВОГО ГИДРОЛИЗАТА
5. 1 Изучение функциональнотехнологических свойств коллагенового гидролизата в составе мясных фаршевых систем
5.2 Разработка технологии и рецептур приготовления мясных полуфабрикатов с применением коллагенового гидролизата
5.3 Применение гидролизата в технологии эмульгированных мясных продуктов
5.4 Влияние коллагенового гидролизата на цвет и аромат мясных изделий
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Для коллагена IV типа характерно высокое содержание 3оксипролина в раз выше, чем у интерстициальных коллагенов и углеводов. Ранее считалось Слуцкий, Симхович, , что этот коллаген состоит из трех идентичных альфацепей, однако впоследствии удалось показать, что в нем имеются две различные цепи, отличающиеся по подвижности в ПААГДСН . Коллаген IV типа найден в самых различных базальных мембранах 6. Еще один тип коллагена базальных мембран был выделен несколько лет назад из эмбрионального материала. В дальнейшем этот же тип обнаружили в пепсиновых экстрактах кости и хряща, а также в базальных мембранах почки. Коллаген V типа состоит из двух различных альфацепей. Обе цепи по размеру сходны с таковыми интерстициальных коллагенов , i, . В отличие от коллагена IV типа коллаген V типа не содержит дисульфидных связей и имеет мало 3оксипролина . Соотношение цепей в молекуле точно не установлено. Биосинтез и процессинг коллагена V типа практически не изучены 1, 2. Коллагеном VI типа представлен вариант коллагенов базальных мембран, состоящий из двух различных альфацепей. Он также содержится в почке и плаценте. От коллагена V типа его можно отделить дифференциальным высаливанием i, i, . Сцепь не содержит цистеина, но он имеется в цепи i, i, ixi, . У коллагена VI типа мало 3оксипролина, но много оксилизина vi . Стехиометрия молекулы не установлена, но предполагается, что формула этого коллагена 2 i, i, . Синтез, процессинг и сборка коллагена VI типа пока не исследованы. К VII типу относится коллаген базальных мембран. Он имеет высокое содержание углеводов и характеризуется устойчивостью к коллагеназе при С, сильной иммуногенностью и повышенной стабильностью структуры ii . Константа седиментации этого коллагена больше, чем у интерстициальных, и составляет 7,2. Молекулярная масса его, повидимому, также выше, чем у коллагенов IIII типов. С помощью дополнительной обработки коллагеназой удалось выделить стабильные домены коллагена VII типа, не денатурирующие при температурах ниже С и содержащие все цистеиновые остатки молекулы. Электронная микроскопия показала, что они имеют палочковидную форму. Коллаген VII типа особый компонент базальных мембран, характеризующийся большей компактностью и стабильностью структуры, чем другие коллагены. Альфацепи данного коллагена и его метаболизм не исследованы. Коллаген XI структурно мало отличается от коллагена II. Формула коллагена XI имеет вид XIx2XIx3XI, причем аЗХ1 цепь весьма сходна с 1 цепыо, что позволяет предложить, что и аЗ1Х и а 1 продукты одного гена. Коллаген IX, IX аХ х аЗ1Х, существенно отличается по строению от фибриллообразующих коллагенов, как называют коллагены II и XI. Главное его отличие заключается в том, что терминальный участок IX, нест достаточно крупный доменный участок, а 2 IX содержит участок присоединения гликозаминогликановой боковой цепи. Рассмотренные типы коллагена не исчерпывают вес его многообразие. Расшифровка их состава и структуры ведется в настоящее время. Изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей цепи и а2, а также четыре разновидности цепи I, II, III и IV. Авторы и , а далее авторы i и i обнаружили, что третичная структура коллагена состоит из трех взаимносвитых цепочек, обладающих общей осыо. Длина этой бациллярной формации составляет приблизительно 0 нм, а диаметр 1,4 нм. Речь идет о тропоколлагене, основной строительной единице, обладающей способностью агрегирования в фибриллярные формации. Различные типы коллагенов были исследованы современными физикохимическими методами , , 3, 8, 2, 9. Авторами Габуда С. П., Гайдаш , Вязовая В. А. на примере изучения спектров нативного коллагена сухожилия хвоста крысы, показано, что параметры тонкой структуры спектров 2НЯМР связаны с диффузионной подвижностью молекул конституционной воды и с их частичным упорядочением. Обнаружено бимодальное распределение параметра упорядоченности молекул, соответствующее распределению плотных и рыхлых участков в структуре белков коллагенового типа.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.197, запросов: 240