Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой : Биофизические и биомедицинские аспекты

Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой : Биофизические и биомедицинские аспекты

Автор: Оштрах, Михаил Иосифович

Шифр специальности: 01.04.14

Научная степень: Докторская

Год защиты: 2000

Место защиты: Екатеринбург

Количество страниц: 277 с. ил.

Артикул: 288625

Автор: Оштрах, Михаил Иосифович

Стоимость: 250 руб.

Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой : Биофизические и биомедицинские аспекты  Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой : Биофизические и биомедицинские аспекты 

Работа выполнена в научноисследовательской лаборатории нрикадной биофишки кафедры Физические методы и приборы контроля качества физикотехнического факультета Уральского государственного технического университета УЧИ. ВВЕДЕНИЕ. МИКРОСТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИХ ЬИОМОЛЕКУЛ И ИХ МОДЕЛЕЙ КАК ОБЪЕКТ ИЗУЧЕНИЯ МЕТОДОМ МЕССБАУЭРОВСКОЙ СПЕКТРОСКОПИИ. Молекулярная структура гемоглобина. Электронная структу ра иона Ее в гемоглобине. Исследование гемоглобина некоторыми физическими методами. Мсссбауэровская спектроскопия ферритина и его моделей микроструктурные особенности и состояние ионов железа. МЕТОДЫ И ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. Мсссбауэровская спектроскопии. О Р. Рис. Кривые насыщения гемоглобина кислородом 1 2 НЬЛ . В гемоглобинах позвоночных кооперативные эффекты обычно связываются с наличием двух альтернативных состоявий структуры молекулы, а именно оксн с шестым лигандом или К x структуры и дезокси или Г структуры . Гемоглобин в состоянии обладает высоким сродством к кислороду, даже несколько большим, чем изолированные субъединицы гемоглобина, в го время как гемоглобин в Т состояши облачает низким сродством к кислороду.


Гемоглобин в состоянии обладает высоким сродством к кислороду, даже несколько большим, чем изолированные субъединицы гемоглобина, в го время как гемоглобин в Т состояши облачает низким сродством к кислороду. И, хотя ес ть работы, предлагающие использовать модель грех состоянии дя описания связывания гемоглобином кислорода . Структурное отличие 1 и Т состояний частично рассматривалось выше. Схемагично структурные отличия лих состояний вблизи истинного центра показаны на Рис. Сам конфирмационный Т К переход связывается с изменением положения нона I относительно плоскости
порфирнна, причем состояние и положение нона железа играет роль триггера. Рис. Схемы структурных отличий участка Рцени гемоглобина вблизи активного центра в Т и 1 состояниях . Вохможное влияние хзектронной структуры железа и стереохимии активного центра на функциональные свойства гемоглобинов с различной молекулярной структурой. При рассмотрении структурнофункциональной взаимосвязи в гемоглобине 2. Поскольку нас интересует последний аспект, остановимся подробнее на известных предположениях но данному вопросу. Согласно упомянутой выше гипотезе Перутца , пусковым механизмом конформационных перестроек ТК перехода в гемоглобине при оксигенации является изменение спиновою состояния иона железа. Стсрсохимнческос значение последнего заключается в том, что переход иона железа из высокоспинового в нмзкоспиновос состояние, обусловленный переносом двух электронов с Е, на 7г орбитали, сопровождается изменением ионного радиуса металла и. При связывании молекулы кнелоро.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.194, запросов: 142