Культуральная инактивированная вакцина против бешенства из штаммов ВНИИЗЖ и ERA

Культуральная инактивированная вакцина против бешенства из штаммов ВНИИЗЖ и ERA

Автор: Цеденхуу, Пуревхуу

Автор: Цеденхуу, Пуревхуу

Шифр специальности: 16.00.03

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2005

Место защиты: Владимир

Количество страниц: 130 с.

Артикул: 4307898

Стоимость: 250 руб.

Культуральная инактивированная вакцина против бешенства из штаммов ВНИИЗЖ и ERA  Культуральная инактивированная вакцина против бешенства из штаммов ВНИИЗЖ и ERA 



Диссертация изложена на 2 страницах машинописного текста, состоит из введения, обзора ли тературы, собственных исследований, обсуждения результатов исследований, выводов, практических предложений и приложения. Диссертация иллюстрирована таблицами. Список использованной литературы включает 1 наименование работ, из них на русском языке. Благодарю моего научного руководителя доктора ветеринарных наук Валерия Васильевича Михалишина за постоянную помощь при выполнении и оформлении диссертационной работы, а также сотрудников лаборатории биотехнологии ФГУ Федеральный центр охраны здоровья животных за большую помощь при проведении экспериментальной части диссертации. Бешенство i остропротекающая болезнь теплокровных животных, характеризующаяся поражением центральной нервной системы. Классификация вируса. По классификации Международного Комитета по таксономии вирусов МКТВ, вирус бешенства относится к порядку vi, семейству vii, роду vi. Семейство vii включает большую группу вирусов, поражающих позвоночных животных. Род vi включает 7 генотипов. Морфология вируса. Морфология вируса бешенства впервые изучалась при помощи электронного микроскопа в году. Эти и последующие исследования позволили установить форму и размеры вириона, изучить его репликацию в клетке хозяина. Большинство частиц вируса имеет либо пулеобразную, либо бациллообразную форму. Длина и диаметр вирусной частицы вариабельны и имеют размеры 0 0 на нм, в среднем 0 на нм , , , . В структуре вириона выделяют два компонента центральный плотный цилиндр, сформированный спиралевидным рибонуклеокапсидом. Этот цилиндр окружает тонкая оболочка толщиной не более 8 нм, покрытая снаружи шипообразными элементами длиной нм и шириной 5 нм. Спиралевидный рибонуклеокапсид характеризуется очень высокой плотностью типа сжатой пружины. Структура вируса. Биохимические исследования показали, что вирион состоит из одиоиитевой геномной РНК и 5 белков, характеризующихся определенными посттрапсляционными модификациями. Рибонуклеопротеин содержит геномную РНК, связанную с тремя внутренними протеинами транскриптазой , нуклеопротеином и фосфопротеином . Данные протеины вместе с РНК образуют активный РНКкомплскс, который контролирует как транскрипцию, так и репликацию , , 4,7, 4, 1. К другим структурным протеинам относятся матричный протеин М, расположенный на внутренней стороне оболочки вируса, и гликопротеин в, который образует поверхностные выступы. Гликопротеин Спротеин. Гликопротеин вируса бешенства является единственным антигеном, способным индуцировать вируснейтрализующие антитела и реагировать с ними. Ген, кодирующий гликопротеин, клонировали и определили последовательность аминокислот нескольких штаммов вируса бешенства. Все эти последовательности содержали единственный участок, кодирующий белок, состоящий из 4 аминокислот. Отмечается приблизительно ная гомология последовательностей на аминокислотном уровне у исследованных штаммов. Зрелый О протеин состоит только из 5 аминокислот, отграничивая Ытерминальный аминокислотный гидрофобный сигнальный пептид. Зрелый гликопротеин имеет три структурных домена Стерминальный цитоплазматический домен эндомен, содержащий аминокислотный остаток гидрофобный аминокислотный трансмембранный домен и наружный антигенный домен, простирающийся от трансмембраны до К конца эктодомен. Эндодомен выполняет функции взаимодействия с М белком и внутриклеточного транспорта гликопротеина. Эктодомен гликопротеина играет ведущую роль в патогенезе болезни в приклеплении вирионов к мембране клетки, как инициирующий шаг вирусной инфекции, и связывание с нейтрализующими антителами. Изучение конформационных нейтрализующих эпитопов, картированных на эктодомене гликопротеина сайты I, II, III, показано, что III сайт ответственен за вирулентность вируса. Дальнейшие исследования показали, что присутствие положительно заряженной аминокислоты аргинин или лизин в позиции 3 является необходимым условием для поражения нервных клеток. Замена аргинина в позиции 3 на глютамин или изолейцин понижает нейропатогенность. Мутанты с измененной аминокислотой не способны инфицировать нервные клетки в связи с отсутствием возможности распознавания рецепторов.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.969, запросов: 108