Состояние системы гемостаза в норме и при развитии диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови

Состояние системы гемостаза в норме и при развитии диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови

Автор: Преснякова, Марина Владимировна

Шифр специальности: 03.00.13

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2004

Место защиты: Нижний Новгород

Количество страниц: 237 с. ил.

Артикул: 3298037

Автор: Преснякова, Марина Владимировна

Стоимость: 250 руб.

Состояние системы гемостаза в норме и при развитии диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови  Состояние системы гемостаза в норме и при развитии диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови 



Фибриноген представляет собой большой димерный гликопротеин 0 ООО Д, состоящий из двух одинаковых частей, каждая из которых формируется из трех соединенных дисульфидными связями неидентичных полипептидных цепей Аа цепь 0 Д, врцепь ООО Д и Ч цепь ООО Д. Общая структура молекулы может быть обозначена как АаВр2. Из шести полипептидных цепей формируется три узла домена один центральный Е и два дистальных Медведь Л. В., Зубаиров Д. М , Сидоркина А. Н. и соавт. Концентрация фибриногена в крови повышается при воспали
тельных и некротических процессах различной этиологии. Это белок острой фазы. Он обладает локусами связывания с патологическими микроорганизмами. Связываясь со стафилококками, фибриноген способствует их оседанию на клеточных и других поверхностях. Присоединение фибриногена к стрептококку группы А защищает последний от фагоцитоза клетками крови , i V. Каррыева Б. Ч., Козловская Л. В., Балуда В. П. и соавт. Преснякова М. В. и соавт. Фибриноген способствует повышению агрегации тромбоцитов. Причиной этого является высокая аффинность к рецепторам тромбоцитарнсй мембраны, а также особенности структурной организации его молекулы. Симметричное строение димерной молекулы фибриногена позволяет ей вступать в двусторонние связи с мембранными рецепторами тромбоцитов и образовывать соединяющие их мосты Шитикова , . Конечная фаза свертывания крови характеризуется трансформацией растворимого в плазме фибриногена в волокна фибрина. Процесс образования фибрина можно разделить на три стадии. В первой, протеолитической стадии, фермент тромбин отщепляет от молекулы фибриногена два фибринопептида А и два фибринопептида В, в результате чего образуются фибринмономеры с четырьмя свободными связями. В следующей неферментативной, полимеризационной стадии мономерные молекулы соединяются друг с другом бок в бок и конец в конец, формируя сеть фибрина из димеров, тетрамеров и более крупных олигомеров. Показано, что ряд пептидов и отрицательно заряженных гликозаминогликанов в том числе и гепарин тормозят этот процесс Зубаиров Д. М., , Фибрин не образуется при ниже 5,7 и выше ,5. Исходя из факторов влияния и ионной силы на кинетику образования сгустка и его характер, можно полагать, что в процессе полимеризации участвуют электростатические силы. Зубаиров Д. М., . Структура сгустка фибрина определяется главным образом концентрацией тромбина и фибриногена. Увеличение их концент
рации ведет к образованию прочной структуры с тонкими и короткими волокнами, многочисленными точками разветвлений и маленькими порами В. Ослабление коагуляционного потенциала и уменьшение концентрации фибриногена, напротив, ведут к формированию грубой структуры с толстыми и длинными волокнами, крупными порами и небольшим числом ответвлений. На архитектуру фибрина могут оказывать влияние плазменные белки альбумин и фибронектин, способствуя образованию грубой структуры Литвинов Р. И., . Трансформация фибриногена не заканчивается полимеризацией фибринмономера и выделением сети фибрина. В третьей стадии стабилизационной фибриновая сеть прошивается ковалентными связями под влиянием фибринстабилизирующего XIII фактора. Фактор XIII профермент, который распределяется приблизительно поровну между плазмой и тромбоцитами. Тромбоцитарный фактор XIII синтезируется мегакариоцитами, а плазменный пул этого фактора тканевыми макрофагами печени и гемопоэтических тканей. Фактор XIII находится в плазме в виде тетрамера 0 ООО Д, состоящего из двух пар субъединиц А2В2. Тромбоцитарный XIII фактор представляет собой димер, состоящий из двух А субъединиц. Плазменный фактор XIII активируется тромбином при расщеплении пептидной связи аргинилглицин в цепи А. В присутствии ионов кальция цепи В отделяются от тетрамера А2В2 и происходит Сазависимое конформационное превращение. XIII фактора i . V. . Важную роль в активации фактора XIII играют фибриноген и фибрин, усиливая ограниченный протеолиз тромбином . Полимеризация фибрина увеличивает скорость ограниченного протеолиза фактора XIII тромбином благодаря образованию мест связывания для фермента и субстрата. Однако после образования поперечных сшивок в фибрине он утрачивает способность ускорять активацию фактора XIII . М.С .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.209, запросов: 145