Функционирование иммобилизированных на токопроводящих материалах гемсодержащих ферментов

Функционирование иммобилизированных на токопроводящих материалах гемсодержащих ферментов

Автор: Самалюс, Андрюс Стасевич

Шифр специальности: 03.00.04

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 1984

Место защиты: Вильнюс

Количество страниц: 155 c. ил

Артикул: 3432248

Автор: Самалюс, Андрюс Стасевич

Стоимость: 250 руб.

1.1. Функции гемсодержащих белков .
1.2. Цитохромы с .
1.2.1. Одногемовые цитохромы с II
1.2.2. Природа окислительновосстановительного потенциала
1.2.3. Механизм внутримолекулярного переноса электронов
1.2.4. Цитохромы с
1.2.5. Цитохромы Сд
1.3. Цитохромы в .
1.3.1. Цитохром .
1.3.2. Цитохром В
1.4. Цитохром Р0 .
1.5. Пероксидазы
1.5.1. Цитохром с пероксидаза .
1.5.2. Пероксидаза из хрена .
1.5.3. Миелопероксидаза.
1.5.4. Хлоропероксидаза.
1.6. Каталазы.
1.7. Цитохром с оксидаза
1.8. Структура белковых комплексов и механизм переноса электронов в них
ГЛАВА П. ИЗУЧЕНИЕ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ ИММОБИЛИЗОВАННЫХ НА
ТОКОПРОВОДЯЩИХ МАТЕРИАЛАХ ГЕМСОДЕРЖАЩИХ ФЕРМЕНТОВ
2.1. Материалы и методы исследования
2.1.1. Ферменты .
2.1.2. Иммобилизация ферментов на токопроводящих матрицах
2.1.3. Изготовление рабочих электродов .
2.1.4. Электрохимические измерения .
2.1.5. Изготовление биферментных электродов
2.1.6. Методика исследования действия активаторов на биоэлектрокаталитическое восстановление
2.1.7. Использованные материалы и аппаратура
2.2. Электровосстановление перекиси водорода
в присутствии гемсодержащих ферментов
2.2.1. Каталитические свойства иммобилизованной на токопроводящих материалах пероксидазы из хрена
2.2.2. Каталитические свойства иммобилизованной на графитовых электродах лактопероксидазы.
2.2.3. Функционирование катализ, иммобилизованных на токопроводящих матрицах .
2.3.1. Окисление Ьлактата иммобилизованным на токопроводящих органических комплексах цитохром В
2.3.2. Окисление Ьлактата иммобилизованным на графитовых электродах цитрохромом В
2.4. Окислительновосстановительные превращения цитохрома с на оптически прозрачных электродах
2.5. Свойства иммобилизованной на органических металлах пероксидазы в присутствии глюкозооксидазы или холестеролоксидазы .
ГЛАВА Ш. МЕХАНИЗМ ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ГЕМСОДЕРЖАЩИХ ФЕРМЕНТОВ
НА ТОКОПРОВОДЯЩИХ МАТРИЦАХ .
3.1. Кинетические закономерности действия гемсодержащих ферментов в иммобилизованном состоянии .
3.1.1. Природа биокаталитического тока
3.1.2. Лимитирующая стадия биоэлектрокаталитического превращения субстратов Ю
3.1.3. Закономерности действия активаторов пероксидазы.НО
3.1.4. Закономерности действия биферментных системИЗ
3.2. Молекулярный механизм действия гемсодержащих
ферментов на интерфазе электродэлектролит .
3.2.1. Туннельный механизм переноса электронов между активным центром фермента
и токопроводящей матрицой .
3.2.2. Ориентационные факторы в биоэлектрокатализе
3.2.3. Механизм действия ШИ.
ВЫВОДЫ .
ЦИТИРУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА.
ВВЕДЕНИЕ


В качестве простетических групп цитохромы с содержат от I до 4 гемов с рис. I, связанных с цистеиновыми остатками полипептидной цепи двумя тиоэфирными связями с участием винильных групп в положениях 2 и 4 порфиринового кольца. По своим физикохимическим свойствам все цитохромы с могут быть разделены на четыре класса одногемовые цитохромы с, для которых характерен высокий положительный стандартный потенциал, высокоспиновые цитохромы с, обладающие пентакоординированным гемовым железом, цитохромы с, содержащие связанную флавиновую группу, и низкопотенциальные цитохромы с . На основе структурных данных цитохромы с можно разделить на три группы. К первой группе можно отнести как высокопотенциальные, так и низкопотенциальные одногемовые цитохромы с, поскольку они обладают сходным строением. Вторую группу составляют цитохромы с,, а третью цитохромы С3. Особняком от этой градации находятся флавоцитохромы с, которые обладают ферментативной активностью и, как правило, состоят из двух субъединиц, одна из которых связывает гем, другая ФАД или ФМН , 5. Возможно, что гемовое окружение в этих белках близко к белкам в одной из приведенных групп, но их структура в настоящее время не изучена. Трехмерная структура этого цтохрома определена с разрешением 0, нм 0, известно расположение всех аминокислотных остатков и гема. Показано, что гем глубоко погружен в белковую глобулу, в т. Гем ковалентно привязан через тиоэфирные связи к Цис и Цис полипептидной цепи, Гис и Мет являются аксиальными лигандами железа. В отличие от гемоглобина, в котором гидрофильные пропионовокислые остатки в положениях б и 7 рис. I свободно выступают в раствор, гем в цитохроме с повернут на градусов так, что один из пропионовокислых остатков находится у самой поверхности глобулы, а другая глубоко погружена внутрь. Такое положение гема энергетически очень невыгодно, тем не менее оно необходимо для переноса электронов. Для стабилизации расположения гема глубоко погруженный в гидрофобную среду полярный пропионовокислый . Тир и Три, а, возможно, и с Асп. Находящийся у поверхности глобулы второй пропионовокислый остаток также образует водородные связи с Тре и Тре. От гема к поверхности белковой глобулы простираются гидрофобные каналы, которые ранее рассматривались как возможные зоны переноса электронов на гем 1. Один канал состоит из параллельных к плоскости гема ароматических остатков Тир, Три и Тир, другой из остатков Фен, Тир, Вал и , Лей, , , , Иле9 и . Заряженные остатки аминокислот распределены на поверхности белковой глобулы неравномерно. Кислотные остатки сосредоточены на верхней и задней части молекулы, тогда как на передней части они полностью отсутствуют. Лиз8, , , , , , образуют положительно заряженное кольцо вокруг выступающего края гема. Таким образом, молекула цитохрома с. Клм в случае ферри и ферроформ, соответственно 2. Как увидим в дальнейшем, такое ассиметрическое расположение заряженных групп на поверхности глобулы весьма существенно при взаимодействии цитохрома с окислителями и восстановителями i viv и i vi. На основе гомологичности аминокислотных последовательностей эукариотных цитохромов и цитохрома из iii сделано предположение о сходном строении этих цитохромов АЗ. Оно подтвердилось после определения трехмерной структуры . Анализ рентгеноструктурных данных убедительно доказал, что эукариотные цитохромы , функционирующие в митохондриальной дыхательной цепи также как бактериальные цитохромы , участвующие в дыхательных , , в фотосинтетических i, или и в тех, и в других ii процессах, имеют одинаковое строения , , 7. Причем оказалось, что ключевые аминокислоты Цис и , и Гис, образующие участок связывания гема Цис х х Цис Гис где х любая аминокислота, Мет, являющийся шестым аксиальным лигандом гемового железа, Тир, Три и Асп, образующие водородные связи с погруженным пропионовокислым остатком, Тре и , образующие водородные связи со вторым пропионовокислым остатком, инвариантны во всех исследованных цитохромах . Тре может быть заменен хорошо образующим водородную связь серином, а в и iii Цис заменен аланином .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.197, запросов: 145