Подходы к изучению структуры и функции предшественников секреторных протеиназ микроорганизмов семейства Bacillaceae

Подходы к изучению структуры и функции предшественников секреторных протеиназ микроорганизмов семейства Bacillaceae

Автор: Савилова, Анастасия Михайловна

Шифр специальности: 03.00.03

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2001

Место защиты: Москва

Количество страниц: 123 с.

Артикул: 2283243

Автор: Савилова, Анастасия Михайловна

Стоимость: 250 руб.

Подходы к изучению структуры и функции предшественников секреторных протеиназ микроорганизмов семейства Bacillaceae  Подходы к изучению структуры и функции предшественников секреторных протеиназ микроорганизмов семейства Bacillaceae 



Другой хорошо описанный класс секреторных белков представлен семыо относительно небольшими пептидами, обозначенными от до . После секреции и процессинга до небольших пептидов эти белки реимпортируются в клетку для выполнения своей ингибиторной функции на определенные цитоплазматические фосфатазы . В отличие от расщепляющих различные субстраты ферментов и белков, большинство других экспортируемых через мембрану белков, вовлеченных в такие процессы, как обновление клеточной стенки, связывание субстрата или секреторная функция клетки, должны удерживаться на поверхности мембраны или клеточной стенки для выполнения своих задач . Для сокращения непродуктивных потерь этих белков они, как правило, содержат сигналы для прикрепления к мембране липидные модификации или клеточной стенке. Кроме того, некоторые экспортируемые белки способны формировать структуры, подобные пилям, на поверхности цитоплазматическая мембранаклеточная стенка. Характерной особенностью поведения бацилл в условиях голодания является способность формировать два истинных внутриклеточных компартмента, подобных органеллам эукариотических клеток. Эти компартменты, которые, в конечном счете, развиваются в эндоспору, отграничены проспоровой внутренней и внешней мембранами. Просиоровая внутренняя мембрана отграничивает цитозоль мросиоры, в то время как просиоровая внешняя мембрана формирует барьер между проспорой и цитозолем материнской клетки i, i i, . Современные данные показывают, что определенные белки специфически направляются из цитозоля материнской клетки или проспоры во внутримембраныое пространство между двумя нроспоровыми мембранами. Процесс субклеточной комиартментализации во время споруляции в особенности хорошо иллюстрирует тот факт, что, несмотря на кажущуюся простоту, у В. И в прокариотических, и в эукариотических клетках белки, транспортируемые через мембрану, обычно содержат особую концевую последовательность, называемую сигнальным, или лидерным, пептидом, который играет ключевую роль в определении пути белка для граислокации через мембрану. Его физическими свойствами определяются взаимодействия между экспортируемым белком, липидами мембраны и белками транслокационного пути. Хотя первичная структура концсвых сигнальных пептидов не обнаруживает значительного сходства ни в рамках таксономических групп микроорганизмов, ни в рамках тех или иных классов белков, тем не менее, в ней удается вычленить три функциональных домена , v Ii, . Предполагается, что положительно заряженный домен взаимодействует с секреторной системой i . Ндомен, следующий за доменом, образован относительно протяженной последовательностью гидрофобных остатков, способных, повидимому, принимать конформацию аспирали внутри мембраны i . В центральной части этого гидрофобного ядра часто встречаются остатки глицина или иролина, нарушающие регулярность структуры спирали. Эти остатки, вероятно, позволяют сигнальному пептиду принимать петлевидную конформацию, облетающую внедрение в мембрану. Согласно одной из моделей функционирования секреторного лидера было предложено, что разворачивание такой петли приводит к полному проникновению всего лидерного пептида в мембрану i . Предполагается, что остатки, прерывающие спираль в конце Ндомена, облегчают его отщепление специфическими сигнальными пептидазами СПазами . Сдомен, следующий за Ндоменом, содержит сайт отщепления для СПазы, которая отделяет сигнальный пептид от оставшейся части секретируемого белка во время или сразу после транслокации. В результате белок, лишенный сигнального пептида, освобождается из мембраны и может принимать свою естественную конформацию. В конце концов, секреторный лидер дерадируется пептидазами сигнального пептида ПСПазы и удаляется из мембраны рис. Несмотря на то, что сигнальные пептиды весьма схожи по своей структуре в целом, сравнительно небольшие различия между индивидуальными секреторными лидерами могут приводить к тому, что они отщепляются разными СПазами, экспортируются через разные пути и транспортируются в различные конечные пункты назначения.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.328, запросов: 145