Взаимодействие аннексинов с белковыми компонентами мембран саркоплазматического ретикулума

Взаимодействие аннексинов с белковыми компонентами мембран саркоплазматического ретикулума

Автор: Красавченко, Кирилл Сергеевич

Шифр специальности: 03.00.03

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2005

Место защиты: Москва

Количество страниц: 128 с. ил.

Артикул: 2801704

Автор: Красавченко, Кирилл Сергеевич

Стоимость: 250 руб.



Гак, например, крайне интересной является способность образовывать прочные, Са2независимые связи с мембранами Касутасксг5са. В таком случае анпексины перестают экстрагироваться растворами хелаюров и требуют для солюбилизации обработки детергентами. Механизм образования аинсксииами таких связей в различных тканях остается неизученным, хотя можно предположить, чю в нем могут принимать участие как белковые, так и липидные компоненты мембран, а также, возможно, ноны других, помимо Со2, двухвалентных металлов. Поэтому, целю настоящей работы было изучить взаимодействие аннексинов Л5 и Л6 с различными компонентами мембран саркоплазматичсского ретнкулума. А6. I представляют СОООЙ МуЛЬТШСШЮО . II фосфолипидсвязывающнх белков, характеризующихся также общими структурными особенностями. Са2 аннексины переходят из растворенного состояния в связанное с мембраноП, содержащей отрицательно заряженные фосфолипиды. Аннексины новсемссгно встречаются во всех трех царствах эукариот и высоко консервативны по своей структуре, что может указывать на выполнение ими какойто фундаментальной функции. На основании полной или частичной аминокислотной последовательности и совокупности таких параметров как молекулярная масса, содержание аминокислот, пзоолектрическая точка, протяженность копцевои последовательности, размер открытой рамки считывания генов в настоящее время у животных выделяют различных аппексипов , . При этом Скопцевой домен довольно консервативен и обнаруживает высокую степень гомологии как на внутримолекулярном между отдельными повторами, так н на мсжмолскулярном между различными анпекеппами уровнях. В царстве Животных можно выделить 3 подгруппы, которые различаются по общему плану строения молекулы Таб. А2, АЗ, А4, А5, А8. I. Три подгруппы ссмсйсгна аппсксиноп у Животных i, , . Тестпоел сдоплгслытсп. Гейзоном и др. Са2,затсмих мс. Структуры отражают обобщенные структурные модели, которые подходят для всех известных членов семейства аннсксипов, обнаруженных у Животных, большинство аннексинов имеют структуру I. Для них характерно наличие относительно короткого ампноконцсвого домена от 4 до примерно аминокислотных остатков у разных аннексинов н ядра из четырех повторов. Лпнскспны со структурой 2 имеют очень длинным Ыконцсвои участок 4 аминокислотных остатка у аннекеннл Л7 и ядро из четырех повторов. К группе 3 относится аннексии А6, отличающийся коротким Мконцевым участком I аминокислотных остатков и ялром из восьми анисксиновых повторов. Внутри каждого из анисксиновых повторов находится членная консенсусная последовательность Гсизова Сс5ог с а1. Рис. Наличие в молекуле белка последовательностей ГеПзова является прямым указанием на сю принадлежность к семейству аннексинов. Послсдовагельносп. Мелыуиов, . Отмеченная структура выполняет функцию связывания Са2. Структу ра типичного белка семейства аннексинов изображена на Рис. Сконцевая часть молекулы формирует цилиндрическую структуру с короткой осыо и двумя неровными плоскими поверхностями. Са2,связывающие центры, и она связывается с мембраной Са2зависимым образом. Другая сторона цилиндра при взаимодействии апнексина с мембраной обращена в цитоплазму, так же, как и Ыконцевая часть белка. Каждый из четырех гомологичных участков, входящих в состав диска, формирует пять асииралей четыре расположенные параллельно друг другу и оси цилиндра А, З, Э, Е и пяту ю С, перпендикулярную им. Эти структуры сгруппированы в одной плоскости попарно, между парами имеется небольшая щель. Она может представлять собой как короткий участок у аинексинов, относящихся к типам I и 3, так и самостоятельный домен длиной до 0 0 аминокислотных остатков у аниексипов, относящихся к типу 2, способный связывать различные белковые лиганды и мембраны и имеющий саГиы фосфорилпроваппя а. Интересно, что для ряда белков семейства, например Л5 и Л6, показан альтернативный сплайсинг мРИК в основном, в области, кодирующей концевой фрагмент нолипситидиой цепи, вследствие чего в организме н даже клетке могуг сосуществовать разные формы одного итого же белка, иногда различающиеся по локализации и функциям , , , .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.195, запросов: 145