D-аминокислоты в процессе трансляции

D-аминокислоты в процессе трансляции

Автор: Сутурина, Юлия Александровна

Шифр специальности: 03.00.03

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2000

Место защиты: Палэзо

Количество страниц: 200 с.

Артикул: 3295368

Автор: Сутурина, Юлия Александровна

Стоимость: 250 руб.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.
ПРОИСХОЖДЕНИЕ ХИРАЛЬНОСТИ БИОМОЛЕКУЛ.
АМИНОКИСЛОТЫ В СОВРЕМЕННЫХ ОРГАНИЗМАХ
аминокислоты в составе клеточных стенокб
Пептиды, содержащие аминокислоты.
Пептидные антибиотики и цнанобактерналъные токсины, содержащие
ЯМ1ШОКНСЛОТЫ.
аминокнслоты в составе пептидов в животных .
Опиодпыс и антимикробные пептиды земноводных
Нейропептиды и токсины моллюсков.
Нейрогормоны ракообразных
Токсины паукообразного i
амшюкислоты в составе ломбрицина дождевых червей, октопина
осьминог и люциферина светляков.
Производные аминокислот в растениях.
аминокнслоты, встречающиеся в свободной форме в живых клетках
Бактерии. .
Архебактерии
Морские водоросли.
Беспозвоночные
Позвоночные.
Спонтанная рацемизация аминокислот i viv
ФЕРМЕНТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ В МЕТАБОЛИЗМЕ
А МИНОКИСЛ ОТ II ИХ ПРОИЗВОДНЫХ.
Рацсмазы
Метаболизм лизина.
Трансаминаза или аминотрансфераза аминокислот.
Бактериальная дегидрогеназа аминокислот
эукариотические окендазы амннокнслот и аспартата
Ацетилаза аминокислот и Vмалопилтрансфераза
аминокислот и АСС.
Ферменты, способные деградировать серин, треонин,
цнстеин и селеноцистин
серии деза.мнназа или дегидрогеназа.
треонин лльдолаза и трсоннн дегидрогеназа.
цистеин десульфгидраза.
селеноцнстин .лиаза.
Гидролиз пептидных связей с аминокислотами. Возможное применение синтетических пептидов, содержащих амниокислоты
Ферменты, гидролизующие пептидные связи с аминокислотами.
Эукариоты.
Прокариоты
Синтетические производные, содержащие аминокнслоты.
ТРАНСПОРТ, ИСПОЛЬЗОВАНИЕ И ТОКСИЧЕСКИЕ
ВОЗДЕЙСТВИЯ АМИНОКИСЛ ОТ.
Транспорт аминокислот
Токсичность аминокислот
ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
АМИНОКИСЛО ГЫ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСЛЯЦИИ
Раздел Функциональная характеризация 0ТугтРНКТуг дезацилазы ii i.
Идентификация гена ВТугтРНКТут дезацилазы ii i.
Каталитическая активность 0ТугтРНКТуг дезацилазы.
Специфичность дезацилазы к
Имактнвацня хромосомного гена i
Влияние инактивации гена на рост i
ТОКСНЧССКОС ВОЗДеЙСТВИе Iii И РОЛЬ детдрОГСИаЗЫ IIIIII
Гомологи гена в различных организмах.
Обсуждение.
Раздел II. Метаболизм ПТугтРНКтг в vii.
Клонирование гена дезацилазы из vii.
Инактивация гена 1 . vii
Токсическое воздействие Отирозина на дрожжи Л, vii
Аминоацилированне тРНК в присутствии тнрозина в . vii
Обсуждение присутствия тРНК дезацилазы в различных организмах.
Раздел ГП. Метаболизм аминоацилтРНК в ii i и
vii.
Токсическое воздействие трнптофана на клетки . i
Токсическое воздействие других аминокислот на клетки . i
ЛмнноацнлнрованнетРНКТгртрнптофанилтРНК сннтетазой . i в присутствии
трнптофана
Гидролиз ТгртРНКТгр в присутствии II дезацилазы Е i.
Лминоацилнрование тРНК аспартилтРГК сннтетазой . i в присутствии
аспартата
Гидролиз II, в присутствии II дезацилазы . i
Влияние аминокислот на рост штаммов 1 и i . vii
Обсуждение влияния аминикислот.
Влияние тринтофана и фснилалапипа
Токсическое воздействие серина.
Вияпие других аминокислот.
Сравнение влияния аминокислот на Е i и . vii
ТОКСИЧНОСТЬ ЦИСТЕИНА
Раздел IV. цистеин десульфгидраза ii i
Идентификация и клонирование гена цистенп десудьфгндрпзы Е i
Соседние с гены на хромосоме Е i.
Гомологи гена .
Каталитическая активность цистеин десульфгидразы по отношению к различным
субстратам.
Воздействие iiii на рост штаммов и .
Влияние цистенна на рост штаммасулерпродуцентауа
Использование и цистеша в качестве источника серы
Обсуждение результатов по цистеиндесульфгидразе.
Сравнение с другими ферментами, обладающими цистеин
десулъфгидразной активностью.
цистеиндесульфгидраза зеленых водорослей и
высших растении.
А ССдезамипаза.
хлаланин дегидрохщуаза
селеноцистин лиаза
Токсичность цистешт для . i.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ.
Синтез амнноацилтРНК, катализируемый
амнноацилтРНК сиптегазами.
Общие положения.
Структурные положения
Спектр действия 0ТугтРНКТГ дезаиилазы
Распределение 0ТугтРНКГугдезацилазы в различных организмах
Роль цистеин десульфгидразы
аминокислоты и клеточный метаболизм
ВЫВОДЫ.
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.
Реактивы.
Метаболизм аминоацилтРНК в . i и . vii
Выделение тРНК нз К i
тРНКГуг
тРНКТтр

Приготовление амнноаиклнрованных тРНК.
АминоацилтРНК
АминоациптРНК
АминоацилтРНКлр
Анализ методом ВЭЖХ аминоацилированной тРНКГгр
Выделение ферментов.
Выделение дезацилазы . i.
Частичное выделение нативной тирозилтРНК синтетазы
. vii
Выделение тирозилтРНК синтетазы, меченой 6 остатками
гистидина i.
Выделение триптофанилтРНК синтетазы Е i.
Выделение аспартилтРНКсинтетазы Е i
Определение ферментативной активности.
1 дезацилаза
ТирозилтРНК синтетаза . vii.
ТриптофанилтРНК синтетаза Е i
АспартилтРНК синтетаза
Клонирование и инактивация генов 1КГугтРНКТуг дезацил азы
Клонирование гена i.
Инактивация гена . i.
Клонирование гена I . vii.
Инактивация гена 1 . vii.
цистсин десульфгидраза . i
Выделение цистсин десульфгидразь .
Определение концевой последовательности цистсин дссульфгндразы
Клонирование гена кодирующего цнстеии десульфгидразу.
Пнактивация гена
Выделение цистеин десульфгидразы из штаммасуперпродуцента
X
Определение цнстеин десульфгидразнон активности.
Метод I.
Метод II
Определение дезаминирования Ьамнноцнклопропаникарбоксилата.
Метод III.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Первые пептиды, содержащие аминокислоты и обладающие антимикробной активностью, были обнаружены у бактерий. Структура и синтез пептидных антибиотиков хорошо исследованы у бактерий рода i i, x, , , . Циклические антибиотики, такие как грамицидин и полимиксин В, содержат фенилаланин, бацитрацин содержит , , и , тироцидины содержат и , бацилломицин содержит Туг, и , и бацилломицин содержит Туг и . Все эти пептиды синтезируются независимо от рибосом. Они оказывают сво воздействие, формируя каналы в клеточной мембране или ингибируя синтез клеточных стенок. Среди пептидных антибиотиков, остатки серии которых синтезируются посттрансляционно, встречаются лантибиотики, содержащие аланин и аминовинилБцистеин и продуцируемые некоторыми положительными по Граму бактериями Мог, , . Хотя ферменты, отвечающие за стсреоспецифическую модификацию не были охарактеризованы, был предложен механизм, приводящий к формированию . Так, серин пептидного предшественника сначала трансформируется, в результате ферментативной дегидратации, в 2,3дидегидроаланин, который затем подвергается ферментативной гидрогенации с формированием аланина Рис. В случае лантибиотика эпидермина, был охарактеризован фермент i, способный катализировать декарбоксилирование Сконцевого цистеина, необходимое для формирования аминовинил0цистеш1а Мог, , . Рисунок . Предложенный механизм формирования остатка аланина из остатка серина в 7ой позиции лантибиотика лактоцина . В ходе реакции дегидратации серин трансформируется в 2,3дегидроаланин, который затем преобразуется в аланин благодаря стереослецифической гидрогенации. Недавно, пептидные геиатотоксины, содержащие аминокислоты, были обнаружены у цианобактерий, относящихся к родам i, ii и iv, . Эти циклические микроцистины состоят из семи аминокислот, среди которых встречаются , эритроРметиласпартат, , и . Микроцистины провоцируют деформацию гепатоцитов, что могло быть следствием ингибирования этими пептидами некоторых фосфатаз белков. Пептиды, содержащие аминокислоты, были выделены из кожных выделений земноводных, где они обладают опиоидной или антимикробной активностью, а также из многочисленных беспозвоночных i, а, Ь, V, . Кожные выделения лягушек рода i содержат многочисленные пептиды, действующие на центральную нервную систему позвоночных Таблица . Многие из них гомологичны гормонам или нейромедиаторам млекопитающих. Дерморфины состоят из семи аминокислот. Они содержат фенилаланин во второй позиции, который необходим для их биологической активности. Эти пептиды фиксируются с большим сродством и большой селективностью на опиоидные рецепторы типа ц, приводя к глубокой и продолжительной потере болевой чувствительности. Близкие к названным пептиды, дельторфины, специфичны к опиоидным рецепторам типа а. Они содержат во второй позиции , или . Второе семейство пептидов животных, содержащих аминокислоты, было открыто при исследовании кожных выделений европейской лягушки i, а, V, i, . Эти пептиды, с оставляющие семейство бомбининов, состоят из , или аминокислот и обладают антимикробной активностью. Они содержат аллоизолейцин или лейцин во второй позиции аминокислотной последовательности. Бомбииины, состоящие исключительно из аминокислот, также присутствуют в небольших количествах в выделениях. Они обладают антимикробной активностью сравнимой с таковой пептидов, содержащих аминокислоты, хотя эти пептиды ингибируют бактериальный рост с меньшей скоростью. Таблица . Примеры пептидов, содержащих аминокислоты, и обнаруженных в кожных выделениях лягушек. Бомбинин НЗ Бомбинин Н4 Бомбинин Н5 IV,iIVx. V2 IIIViIx. Нур гидроксипролин I аллошолейцин св последовательностях бомбининов Н4 и Н5, аминокислотные остатки от 9 до , идентичные остатакам бомбинина НЗ, не указаны. Присутствие пептидов с аминокислотами в амфибиях считалось единственным примером у эукариот до того, как такие пептиды были открыты в беспозвоночных. Так, два нейропептида были выделены из африканской улитки i iii i, , i, i, , V, . Первый из них, ахатин I , действует на нейроны этого моллюска, которые контролируют мышечные сокращения.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.697, запросов: 145