Исследование механизма организации спиральной структуры олигопептидов

Исследование механизма организации спиральной структуры олигопептидов

Автор: Кондратьев, Максим Сергеевич

Шифр специальности: 03.00.02

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2009

Место защиты: Пущино

Количество страниц: 123 с. ил.

Артикул: 4257598

Автор: Кондратьев, Максим Сергеевич

Стоимость: 250 руб.

ВВЕДЕНИЕ
Актуальность проблемы
Цель и задачи исследования
Научная новизна
Практическая значимость работы
Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Аминокислоты. Пептиды. Белки
2. Типы вторичных структур белков
3. Сворачивание белков и пептидов
Глава II. МЕТОДЫ
Общая характеристика методов компьютерной химии
Методы, основанные на представлениях молекулярных орбиталей
а Полуэмпирические методы расчетов
б Неэмпирические iii методы
Методы эмпирического силового поля ММ и МД
Поверхность потенциальной энергии
Детали расчетов. Повышение точности и калибровка
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
Глава III. Пространственная организация и свойства аминокислот
1. Общие свойства молекул аминокислот в газовой фазе
2. Основные конформеры молекул аминокислот
Глава IV. Особенности электронного строения монопептидов
Глава V. Дипепгиды, трипсптиды и более длинные последовательности
Глава VI. Прямая спирализация миогостадийность процесса
Глава VII. Терминирование прямой спирализации и обратная спирализация
Глава VIII. Оценка влияния воды на процесс спирализации олигопептида
1. Влияние молекул связанной воды на структуру цвиттериона
2. Влияние воды на процесс спирализации олигопептидов
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


В работе впервые теоретически проведены подробные и последовательные структурные исследования широкого класса молекул от аминокислот до олигопептидов. Структурные характеристики были оценены в едином квантовохимическом полуэмпирическом а в ряде случаев и в неэмпирическом приближении. Динамическое поведение молекул анализировалось методами молекулярной динамики в силовом поле и . Нестандартной и важной особенностью данной работы является одновременный учет поведения большого набора параметров молекулы не только поведения классических торсионных углов фи и пси, но и термодинамических, спектральных характеристик, дипольных моментов, инерциальных дефектов, химических жесткостей, а также энергетик и локализаций вакантных и заполненных орбиталей молекул при анализе структурной организации аминокислот и олигопептидов. Анализ полученных нами и известных из литературы данных позволил не только предложить и обосновать новую классификацию всех основных конформеров аминокислот, но и впервые постулировать ключевую роль бифуркационного внутримолекулярного водородного связывания 3 в инициировании альфаспиральной организации молекул олигопептидов, содержащих заряженные аминокислотные остатки аспартата, глутамата, аргинина, лизина и гистидина. Полученные результаты имеют как фундаментальное значение для понимания биофизических механизмов ранних стадий сворачивания белков и пептидов так и прикладное могут быть использованы в биоинженерии при рациональном дизайне новых биомакромолекул с заданной пространственной структурой или запрограммированной кинетикой перехода клубокспираль. Глава I. Аминокислоты. Пептиды. Белки. Пептиды и белки являются биополимерами, мономерные звенья которых представляют собой ааминокарбоновые кислоты аминокислоты. Аминокислоты являются классом органических соединений, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминогруипы, расположенные при одном и том же атоме углерода Са рис. Молекулы пептидов являются продуктами реакции ноликонденсации аминокислот линейного связывания молекул друг с другом с выделением воды. С химической точки зрения, аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы II, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой 2. Благодаря этому, растворы аминокислот в воде обладают свойствами буферных растворов 4. Существует состояние двойной соли аминокислоты, которое принято называть цвиттерионом. Здесь в результате переноса протона, аминогруппа несет положительный заряд и представлена в виде 3, а карбоксильная группа представлена в виде СОСТ. Такая молекула обладает значительным дипольиым моментом при нулевом суммарном заряде и именно в такой форме молекулы аминокислот пребывают в водной среде и в структуре кристаллов 5. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминои карбоксильных групп для таких аминокислот трудно ввести определение цвиттериона. Все входящие в состав живых организмов ааминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома и обладают оптической активностью рис. Почти все встречающиеся в живых организмах ааминокислоты имеют форму по их оптической активности вращению влево плоскости поляризованного света и все они входят в состав белков. Ъ и Оформы образуются в одинаковых количествах в форме рацемической смеси. Тем не менее, живые организмы избирательно включают Ьаминокислоты из природных источников. Рисунок 1. Строение молекулы аминокислоты общий случай функциональные группы и оптическая изомерия боковая группа обозначена рисунок взят с vv. Следует отметить, что оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине входит в состав зубов аспартат переходит в форму со скоростью 0,1 в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов 4. Известно также, что в клетке аминокислотные остатки синтезируются специальными ферментами и могут включаться в состав полипептидных цепей 6.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.198, запросов: 145