Мембраны митохондрий из TENEBRIO MOLITOR и их структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ

Мембраны митохондрий из TENEBRIO MOLITOR и их структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ

Автор: Панасенко, Наталья Афанасьевна

Шифр специальности: 03.00.02

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 1984

Место защиты: Купавна

Количество страниц: 180 c. ил

Артикул: 3425381

Автор: Панасенко, Наталья Афанасьевна

Стоимость: 250 руб.



Существующее в литературе мнение о том, что субстрат способен выступать в определенных условиях в роли стабилизатора фермента, а также полиферментных мембраносвязанных систем, вряд ли следует подвергать сомнению, поскольку в настоящее время имеется достаточное количество экспериментального материала, прямо указывающего на правильность этого утверждения. Например, Росси с соавт. НАД. Ндегидрогеназы, выделенной из экстракта, полученного путем обработки СМЧ из сердца быка фосфолипазой А, установили, что субстрат окисления НАД. Н в анаэробных условиях стабилизировал фермент по функциональной активности НАД. Нферрицианидоксидоредуктазной активности к деградирующему действию температуры . В отсутствие субстрата или в аэробных условиях происходила потеря каталитической активности фермента, сопровождающаяся появлением НАД. Нцитохром ооксидоредуктазной активности. В то же время авторами было отмечено, что НАД. Н как в анаэробных так и в аэробных условиях независимо от изученного интервала температур вызывает фрагментацию изучаемого фермента, наблюдаемую по появлению новых фракций белка более низкого молекулярного веса, чем исходный, при пропускании экстракта через сефадекс . Однако, каталитическая активность при наличии фрагментации остается без измене
ния в анаэробных условиях. Принимая во внимание результаты работы Росси с соавт. НАД. Ниндуцированная фрагментация в аэробных условиях сопровождается инактивацией растворимой НАД. Ндегидрогеназы . Рассмотрим в свете этого тезиса работу Лузикова В. Н. с соавт. В работе было показано, что НАД. Н вызывает инактивацию комплекса I при температуре в отсутствие субстрата комплекс I более стабилен. Аналогично влияние НАД. Н на систему комплексов 1Ш при температуре , причем авторы показали, что и цитохром с вызывал инактивацию комплексов 1Ш. Наибольшая же инактивация регистрировалась в случае инкубации системы комплексов 1Ш с НАД. Н и цитохромом с. На основании этих данных и данных, полученных в дальнейших работах, авторы делают вывод, что субстраты не способны предохранять фрагменты дыхательной цепи от деградации, а фрагменты стабилизируются лишь в том случае, когда они входят в состав дыхательной цепи , . Такой вывод авторов справедлив, повидимому, только в аэробных условиях, поскольку данные Росси с соавт. В.Н. I и 1Ш в присутствии НАД. Н,в анаэробных условиях не наблюдались бы, и НАД. Н в анаэробных условиях наоборот стабилизировал бы комплексы, что находилось бы в соответствии с работой . В настоящее время имеются указания в пользу обеих точек зрения относительно роли субстратов в процессах стабилизации
и дестабилизации ферментных систем. Так, в работе было показано, что субстраты дыхания защищали сукцинатдегидрогеназу от ингибирующего действия этоксимуравьиного ангидрида, который избирательно ингибировал электронный транспорт в СМЧ на участке цитохром с. На примере СМИ из сердца свиньи Денанту с соавт. ПОЛ удается снять при высоких скоростях окисления субстрата более нмолей НАД. Нмин на I мг белка, однако при низких скоростях окисления 5 нмолей НАД. Нминмг белка адриамицинД,е3уснленное НОЛ ускорялось в 2 раза . Далее, на микросомальных ферментных системах Попова В. И. с соавт. Р0 из печени крысы приводит к уменьшению степени инактивации цитохрома, индуцированной нитроксильными иодсодеряащими радикалами, которые ковалентно связываются с активным центром фермента, вызывая его инактивацию . Примеры субстратиндуцированной инактивации простых ферментов подробно анализируются в обзоре Наградовой Н. К. . Деградирующее действие субстрата было продемонстрировано в работе Курганова Б. И. с соавт. Ши изучалось действие трипсина на регуляторный фермент фосфорилазу Б и оказалось, что в присутствии активатора фермента АМФ или ингибиторов фермента АТФ, глюкозы, глюкозо6фосфата расщепление трипсином замедлялось, однако в присутствии субстрата глюкозо1фосфата оно ускорялось с ростом концентрации субстрата . Интересными представляются данные Костовой С. В. При изучении термостабильности ферментных комплексов митохондрий миокарда кроликов автор обнаружила, что субстрат дыхания НАД. Н при инкубации в аэробных условиях снижал активность НАД.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.189, запросов: 145