Изучение термостабильности и эластичности элементов вторичной структуры ряда белков методом молекулярной динамики

Изучение термостабильности и эластичности элементов вторичной структуры ряда белков методом молекулярной динамики

Автор: Оршанский, Игорь Александрович

Шифр специальности: 03.00.02

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2009

Место защиты: Москва

Количество страниц: 110 с. ил.

Артикул: 4345951

Автор: Оршанский, Игорь Александрович

Стоимость: 250 руб.

Оглавление
Список сокращений
Введение.
Глава 1. Элементы вторичной структуры белковых молекул.
1.1. рструктуры типичный мотив укладки белков паутинного волокна
1.1.1 .Химия, структура и функция
1.1.2.Источники и клонирование белков паутинного волокна.
1.2.Сигнальные пептиды участки белка е конформацией аспирали.
1.2.1.Классы Мконцевых сигнальных пептидов.
1.2.2.Внутренние сигнальные последовательности
1.2.3.Сигнальные пептиды и функционирование белков вируса гепатита С
1.3. Постановка задачи исследования.
Глава 2. Метод молекулярной динамики
2.1.Физические основы метода МД.
2.2 Валентные взаимодействия
2.3. Невалентные взаимодействия.
2.4 Численное интегрирование
2.5 Поддержание постоянной температуры
2.5.1 Термостат Берендсена
2.5.2 Столкновительный термостат
2.5.3 Стохастическая динамика.
2.6. Поддержание постоянного давления.
2.7. Неравновесная молекулярная динамика
Глава 3. Динамика пептидных молекул в конформации аспирали
3.1.2. Молекулярная динамика аспиралей при температуре 0 К
3.2. Оценка стабильности вторичной структуры пептидов.
3.2.1. Молекулярная динамика аспирали полиаланина.
3.2.2. Молекулярная динамика аспирали сигнального пептида 1.
3.2.3. Молекулярная динамика аспирали сигнального пептида II
Глава 4. Динамика элементов паутинного волокна.
4.1. Молекулярная динамика отдельных полиаланиновых пептидов в стол к повитель ной среде..
4.1.1 .Протокол молекулярной динамики
4.1.2 Кон формационное поведение отдельных полиаланиновых пептидов в столкновительной среде.
4.1.3. Молекулярная динамика надмолекулярных комплексов из пяти пептидов полиА
4.2. Управляемая молекулярная динамика надмолекулярных комплексов из пяти полиаланиновых пептидов
4.2.1 Исследуемая система и протокол моделирования.
4.2.2. Управляемая молекулярная динамика комплексов полиаланиновых пептидов.
4.4. Молекулярная динамика внутреннего пептида.
4.4.2 Молекулярная динамика отдельных внутренних пептидов
4.4.3. Молекулярная динамика комплекса из пяти внутренних пептидов.
4.5. Управляемая молекулярная динамика комплекса из пяти внутренних пептидов
4.5.1. Исследуемая система и протокол моделирования
4.5.2 Управляемая молекулярная динамика надомолекуляриого комплекса межаланиновых пептидов паутинного волокна
Заключение.
Выводы.
Благодарности
Литература


Одной из причин является то, что длина волокна в коконе шелкопряда составляет от 0 до 0 метров, в то время как из содержимого Лап1и1а АтриИесеае малая и большая железы паука, синтезирующие каркасные нити паутины можно получить не более 7 метров волокна, а в готовой паутине используется всего метров 2. К тому же один паук использует несколько вариантов волокна. Таким образом, очень важным является использование биотехнологических методов для получения большого количества исследуемого материала. Недавние успехи в генетической инженерии привели к активному исследованию волокон, а также генов, кодирующих экспрессию белков паутинного волокна. Была достигнута успешная гетерологическая экспрессия белков паутины в различных системах, а также образованиеновых материалов из рекомбинантных белков паутины. Эти результаты могут привести к возможности использования паутинного волокна в различных областях, в. Химия, структура и функция. Молекулярная структура волокна состоит из участков белковых кристаллов, разделенных менее структурированными белковыми цепями. Определяющую роль в обеспечении прочности на разрыв паутинного волокна играют жесткие рлисты. Они образуются за счет нековалентного взаимодействия между аминокислотными остатками, которые в волокне паука и шелкопряда состоят из многочисленных повторов остатков аланина, аланина и глицина, или аланина, глицина и серина. Некристаллические участки волокна обычно состоят либо из Рспиралей, по структуре похожих на . СРСХХ повторов где X обычно глутамин либо из спиральных структур, состоящих из повторов С6Х3 Эти полуаморфные участки обеспечивают волокну эластичность. Например, ловчая нить паука ИерЫ1а ЫауюерБ богата бРвХХ повторами и данная последовательность способствует образованию высокоэластичного волокна, которое используется для захвата добычи. Кроме кристаллических и полуаморфных участков в состав волокна входят неповторяющиеся элементы на И и Суконцах молекулы белка. Хотя вклад этих концевых участков в обеспечение механических свойств волокна до конца не ясен, возможно, они играют роль в контролируемой полимеризации белков волокна 45. Каждое животное, обладающее способность к синтезу волокон, производит несколько вариантов волокна, обладающих отличием в первичной и вторичной структуре. Например, аминокислотные модули паутинного волокна, синтезируемого пауками семейства Агапеотогргае настоящие пауки, могут быть разделены на 4 категории полиаланиновые участки, поли аланиноглициновые, СРвХХ, ввХ и промежуточные последовательности 6. Волокна тарантулов не содержат этих повторов и в результате не обладают высокой прочностью и эластичностью. Этот факт является подтверждением. ОРСХХ в формировании каркасных и ловчих нитей. В большинстве случаев самоорганизация белков в волокна идет за счет гидрофобных доменов, в основном за счет аланиновых, глициноалаииновых и глициноаланиносериновых повторов. В большинстве типов паутинного волокна образование Рслоя происходит на выходе из железы в результате быстрой потери воды в железе и выравнивания гидрофобных участков вдоль потока 8. Исключение составляют более гидрофобные волокна, вроде тех, что участвуют в адгезии, в которых зарядовые взаимодействия могут преобладать над гидрофобными. Самоорганизация без химической сшивки обеспечивает стабильность. В то же время волокна способны к энзиматической деградации4 или деградации в соответствующих условиях внешней среды. Источники и клонирование белков паутинного волокна. Паутинное волокно наиболее активно изучалось с помощью технологии рекомбинантной ДНК, используя гены из . Ыалпрей Каркасное паутинное волокно первого и второго типа МаБр1 и МаЯрП, ловчая нить и Агапет сНа1етаШ нити Л АОГ47. Создание кДНК, кодирующей белки паутинного волокна из мРНК, изолированных из паутинных желез. Так как последовательность белков волокна образуется из повторяющихся полипептидов, химически синтезированные олигонуклеотиды, кодирующие эти пептиды могут быть использованы как строительные блоки для образования многочисленных повторов путем лигирования. Данные повторы могут быть использованы для генерации более длинных генов, кодирующих белки волокна.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.275, запросов: 145