Исследование конформационной изменчивости молекулярных шаперонинов GroEL/GroES в растворе методом малоуглового диффузного рассеяния рентгеновских лучей

Исследование конформационной изменчивости молекулярных шаперонинов GroEL/GroES в растворе методом малоуглового диффузного рассеяния рентгеновских лучей

Автор: Мельник, Богдан Степанович

Шифр специальности: 03.00.02

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2004

Место защиты: Пущино

Количество страниц: 70 с. ил.

Артикул: 2739754

Автор: Мельник, Богдан Степанович

Стоимость: 250 руб.



Проведенные в работе исследования позволяют приблизиться к пониманию природы субстратзависимого функционирования как молекулярного шаперона, участвующего в процессе созревания белков в клетке. Показан масштаб конформационных изменений, происходящих в структуре в процессе его функционирования в растворе. II. Концепция шаперонассистируемого сворачивания белков. В соответствии с центральной догмой молекулярной биологии i . Анфинсен с сотрудниками i . М мочевины при восстановленных внутримолекулярных связях. Следствием этих работ стало утверждение, что вся необходимая и достаточная информация для детерминации всех уровней пространственной организации белковой молекулы определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи, т. Суть этого утверждения сводится к тому, что сворачивание полипептидной цепи, приводящее к образованию нативной конформации, является спонтанным процессом, не требующим никаких дополнительных факторов. Однако во многих случаях попытки ренатурации x или иных белков завершаются неудачей. Было показано, что выход нативной конформации белка в процессе его ренатурации является результатом двух конкурирующих процессов формирования нативной структуры и неспецифической ассоциации белковых молекул в их промежуточных формах i . В то же время возрастает число работ, свидетельствующих о том, что процессы сворачивания белков и сборки олигомерных комплексов в клетке определенным образом регулируются. Так в опытах по генной инженерии было установлено, что
продукты оперона . X, Т4 и Т5 i . Кроме того, были выделены специфические транзитные комплексы определенных белков с белками, имеющими незавершенную или аномальную пространственную структуру . Характерным примером таких специфических белков является i, комплексы которого с тяжелой цепью иммуноглобулина обнаружены в люменах эндоплазматического ретикулума. При отсутствии легких цепей в лимфоидных клетках, комплекс диссоциировал i vi при добавлении АТФ . В хлоропластах был идентифицирован специфический олигомерный белок, нековалентно ассоциированный с большой субъединицей i фермента, катализирующего фиксацию СОг при фотосинтезе . Было показано, что образование такого комплекса необходимо для сборки активного олигомерного фермента . К середине х годов стали складываться представления, согласно которым определенные белковые факторы могут играть весьма важную роль в процессах формирования и поддержания нативной конформации белка в клетке. На основе имевшихся данных Пэлам . Позднее Эллисом i . Роль таких факторов названных молекулярными шаперонами состоит в обеспечении оптимальных условий протекания процессов сворачивания белков путем устранения помех или неадекватных контактов, например, неспецифической ассоциации промежуточных состояний за счет экспонированых гидрофобных или сильно заряженных участков полипептидных цепей i . Термин молекулярный шаперон был впервые использован при описании функции нуклеоплазмина белка, содержащегося в высокой концентрации в ооцитах X, который способен связывать гистоны и промотировать сборку нуклеосомы, поставляя связанный гистон в собирающийся хроматин . Характерной чертой шаперонов является их способность узнавать частично свернутые конформации белков и обратимо связываться с ними. В настоящее время класс молекулярных шаперонов включает в себя большое количество белков. Наиболее представительным видом являются белки теплового шока, разделяемые на три основных семейства , , , . Название этих белков как белков теплового шока i обусловлено одной характерной чертой специфической индукцией синтеза белков этих семейств в ответ на тепловой шок живых клеток всех организмов i . Тем не менее, и при нормальных условиях жизнедеятельности клеток большинство белков этих семейств синтезируются более интенсивно, чем другие белки, что обусловлено, повидимому, широким диапазоном функций этих белков. К таким функциям можно отнести стабилизацию промежуточных конформаций в процессе созревания белков i viv, ассистирование сборки олигомерных комплексов, участие в трансмембранном транспорте белков и деградации коротко живущих белков цитозоля i .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.357, запросов: 145