Механизмы фототрансдукции в зрительной клетке

Механизмы фототрансдукции в зрительной клетке

Автор: Каламкаров, Григорий Рафаэлевич

Шифр специальности: 03.00.02

Научная степень: Докторская

Год защиты: 1999

Место защиты: Москва

Количество страниц: 309 с. ил.

Артикул: 248803

Автор: Каламкаров, Григорий Рафаэлевич

Стоимость: 250 руб.

Механизмы фототрансдукции в зрительной клетке  Механизмы фототрансдукции в зрительной клетке 

1.1. Структура фоторецепторов и свойства зрительного пигмента родопсина.
1.2. Преобразование света в зрительной клетке и генерация фотоответа.
1.3. цГМФрегулируемые ионные каналы .
1.4. Роль кальция в механизме фототрансдукции.
1.5. Изменения концентрации внутриклеточного кальция
1.6. На7СаКобменник.
1.7. Влияние кальция на механизм фототрансдукции
1.8. Роль кальция в восстановлении фотоответа.
1.9. Гуанилатциклаза
1 Цитоскелетная организация фоторецепторной клетки
ГЛАВА 2. ГЕНЕРАЦИЯ ФОТОПОТЕНЦИАЛА НА
ФОТОРЕЦЕПТОРНОМ ДИСКЕ
2.1. Генерация фотопотенциала родопсином и бактериородопсином.
2.2. Фото индуцированный электрический ответ метародопсина
2.3. Отсутствие трансмембранного переноса протона в фоторецепторном диске при освещении.
2.4. Поглощение протона фоторецепторными дисками при освещении и восстановление эффекта после регенерации обесцвеченного родопсина в присутствии
цис ретиналя.
2.5. Разделение инвертированных и нормально ориентированных дисков на конканавалин Асефарозе
2.6. Фотоиндуцированные изменения в отдельных фракциях фоторецепторных дисков после хроматографии на конканавалин Асефарозе
2.7. Высвобождение протона фоторецепторными дисками при фотоиндуцированном переходе метародопсина II в метародопсин III
2.8. Связь поглощения протона с образованием изохромной формы метародопсина П.
2.9. Фотоиндуцированное ускорение спада фотопотенциала увеличение проводимости мембраны
2 Природа фотоиндуцированных изменений проводимости
2 Существенны ли протонирование родопсина и генерация фотопотенциала для его взаимодействия с трансдуцином.
2 Обсуждение результатов
ГЛАВА 3. СРАВНЕНИЕ ПРОВОДИМОСТИ
ФОТОРЕПЦЕТОРНОЙ МЕМБРАНЫ ДИСКА И ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ ФОТОРЕЦЕПТОРА.
3.1. Сравнение фотоответов от фоторецепторной и плазматической мембран, сорбированных на плоской липидной мембране.
3.2. Обсуждение результатов
ГЛАВА 4. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ РОДОПСИНА С
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИМИ БЕЛКАМИ В ФОТОРЕЦЕПТОРНОЙ КЛЕТКЕ ТРАНСДУЦИНОМ И АРЕСТИНОМ.
4.1. Модификация родопсина спиновыми метками.
Малеимидные спиновые метки. Определение мест связывания меток при помощи протеолиза родопсина папаином.
4.2. Ртутьорганическая спиновая метка
Локализация места связывания метки
4.3. Модификация фосфорилированного родопсина
спиновыми метками.
4.4. Фотоиндуцированные изменения в спектрах ЭПР спинмеченного родопсина. Темноадаптированный родопсин.
4.5. Влияние протеолиза на спектры ЭПР спинмеченного родопсина
4.6. Влияние фосфорилироваиия родопсина на
спектры ЭПР меток. ,
4.7. Модификация сульфгидрильных групп
арестина ЭШВ и НЬ
4.8. Влияние модификации сульфгидрильных групп
на взаимодействие арестина с родопсином.
4.9. Определение Кд комплексов арестина и трансдуцина
с фосфорилированными и нефосфорилированными формами родопсина.
4 Изучение электростатических взаимодействий при связывании арестина с родопсином.
4 Изучение методом спиновых меток характера взаимодействия арестина с фосфорилированным и нефосфорилированным опсином
4 Влияние протеолиза фосфорилированного родопсина
на связывание с ним арестина.
4 Влияние трасндуцина на спектры ЭПР меток,
связанных с родопсином.
4 Роль фосфорилирования родопсина в ингибирующем действии арестина на фосфодиэстеразу цГМФ.
4 Обсуждение результатов.
.Фотоиндуцированные изменения в родопсине.
. Характер взаимодействия родопсина с арестином
. Взаимодействие с трасдуцином и арестином.
ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ РЕАГЕНТОВ,
МОДИФИЦИРУЮЩИХ ГРУППЫ, НА ФОТОТОК В ЗРИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКЕ
5.1. Влияние реагентов, модифицирующих группы,
на ток изолированной палочки саламандры
5.2. Влияние реагентов на активность фосфодиэстеразы в суспензии НСП
5.3. Проницаемость плазматической мембраны НСП для НЭМиИАА.
5.4. Влияние модификации групп ионных каналов
плазматической мембраны фоторецепторной клетки
на сс проводимость.
5.4. Обсуждение результатов
ГЛАВА 6. РЕГУЛЯЦИЯ В ЗРИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКЕ И ЕЕ
РОЛЬ В МЕХАНИЗМАХ ФОТОТРАНСДУКЦИИ
б. 1. Процессы, вызывающие закисление в зрительной
клетке.
6.2. Регистрация внутриклеточного в слое
фоторецепторов.
6.2.1. и НСОзСГ обмен в зрительных клетках
6.2.2. Транспорт бикарбоната в фоторецепторах
6.2.3. В фоторецепторной клетке существует
Ыазависимый НСОзСГ обменник
6.3. Изменения фоточувствительного тока в
палочке при изменении внутриклеточного .
6.3.1. Эффект амилорида
6.3.2. Сохранение темнового тока после потери фоточувствительности.
6.3.3. Эффект ДИДС.,,,, .,. . ,
6.3.4. Переходные процессы при изменении
6.3.5. Влияние амилорида на наружный
сегмент фоторецептора
6.3.6. Транспорт бикарбоната в наружном сегменте.
6.4. Фототрансдукция в палочках сетчатки лягушки
модулируется бикарбонатом. Влияние
ацетазоламида и ДИДС.
6.4.1. Бикарбонат и ААА увеличивают фотоответы.
6.4.2. Увеличение ответов не обусловлено
глиальными токами
6.4.3. Кинетика фотоответов ускоряется в присутствии ААА
6.4.4. Зависимость действия ААА от бикарбонатного
режима.
6.4.5. Бикарбонат и ААА увеличивают концентрацию
цГМФ в наружных сегментах палочек
6.4.6. Бикарбонат и ААА прямо не влияют
на фототрансдукцию.
6.4.7. ДИДС полностью подавляет световую чувствительность
6.4.8. Эффект ДИДС зависит от .
6.5. Обсуждение результатов
6.5.1. Стационарное значение внутриклеточного .
6.5.2. Роль регуляции в работе фоторецептора
6.5.3. Внутриклеточное закисление во внутреннем
сегменте.
6.5.4. Механизмы транспорта
6.5.5. Регуляция в наружном сегменте
6.5.6. Обмен бикарбоната.
6.5.7. обмен
6.5.8. Механизм воздействия на фотоответ
6.5.9. Функциональная роль НС7СГ и
7Н4обменников в наружном сегменте.
6.5. Ю.Транспорт С в Мюллеровских клетках и
влияние ААА
6.5. .Корреляция между амплитудой ответа и
концентрацией цГМФ.
ГЛАВА 7. ИССЛЕДОВАНИЕ РОЛИ ЦИТОСКЕЛЕТА В
ФУНКЦИОНИРОВАНИИ ФОТОРЕЦЕПТОРНЫХ КЛЕТОК СЕТЧАТКИ.
7.1. Влияние колхицина на регистрируемый внутриклеточно фотоответ палочек сетчатки
лягушки
7.2. Влияние ванадата на фотоответ палочки.
7.3. Влияние колхицина на суммарный Г1РП сетчатки
7.4. Обсуждение результатов
ГЛАВА 8. ИССЛЕДОВАНИЕ цАМФРЕГУЛИРУЕМОЙ
ПРОВОДИМОСТИ В МЕМБРАНЕ ВОЛОСКОВЫХ КЛЕТОК ВНУТРЕННЕГО УХА
8.1. цАМФактивируемая проводимость волосковых
клеток.
8.2. Обсуждение результатов
ГЛАВА 9. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БАНТИГЕНА
АРЕСТИНА ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ
ГЛАЗНЫХ ПАТОЛОГИЙ.
9.1. Выявление Бантител в крови и слезной.
жидкости больных различными формами увеита
9.2. Применение метода выявления Бантител при диагностике и прогнозе развития диабетической ретинопатии
9.3. Иммуноферментнымй метод и набор реагентов для определения антител к Бантигену сетчатки
глаза в сыворотке крови человека.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ВВЕДЕНИЕ


Однако ряд данных свидетельствуют о том, что цГМФ не является единственным регулятором проводимости каналов в плазматической мембране. АТФ, АДФ и цАМФ iv . ГМФ каналов. Процессы инактивации цикла фототрансдукции не менее сложны, чем процессы активации. Время жизни активного продукта фотолиза родопсина метародопсина П МП составляет несколько минут, поэтому для превращения МП в неактивный продукт т. Такими процессами в фототрансдукции являются фосфорилирование родопсина и связывание специфического белка арестина. И в темновом состоянии юдопсин является гликопротеидом к остатку треонина, локализованному на цитоплазматической поверхности, присоединены две олигосахаридные цепи. Освещение родопсина приводит к дополнительному фосфорилированию. Этот процесс носит гетерогенный характер. Родопсин фосфорилируется специфической родопсинкиназаой. Это фермент с молекулярной массой кДа. При освещении фосфорилируются два остатка Треонин 0 и Серии 2, оба локализованы в Сконцевом пептиде. Фосфорилирование родопсина частично предотвращает связывание ТГТФ. Повидимому, главную роль в этом процессе играют электростатические взаимодействия. Однако полностью ингибировать процесс активации трансдуцина фосфорилирование родопсина не может. Фосфорилирование влияет лишь на константу связывания родопсина с ТГДФ, но не влияет на процесс активации трансдуцина и переход ТГДФ в ТГТФ . С фосфорилированным родопсином связывается другой тканеспецифический белок фоторецепторной клетки арестин . Это белок с молекулярной массой кДа, который связывается преимущественно с фосфорилированным родопсином, препятствуя его взаимодействию с трансдуцином. Арестин ингибирует дефосфорилирование фотолизированного родопсина, но не влияет на фосфорилирование темнового i . Таким образом, вместе оба эти процесса приводят к инактивации трансдуцина i . То, что арестин играет ключевую роль в инактивации, показано и в электрофизиологическом эксперименте. При регистрации фотоответов палочек сетчатки трансгенных мышей, у которых отсутствовал арестин, было установлено, что фотоответ в этом случае сильно затянут во времени X . ГМФрегулируемые ионные каналы. В работе . Более строгие доказательства идентичности проводимостей, регулируемых светом и цГМФ, были получены в работах i, , . Как оказалось, светорегулируемые каналы фоторецептора относятся к семейству нуклеотидрегулируемых ионных каналов ЦНканалы, которые могут регулироваться как цАМФ ЦАканалы, так и цГМФ ЦГканалыКаирр, , . Этот тип каналов также обнаружен в обонятельных нейронах , , биполярных клетках , , в вентральном фоторецепторе мечехвоста i . ЦНканалы неселективны для моновалентных катионов . Примерно такой же ряд проводимости установлен и для колбочковых каналов , . ЦНканалы проводимы также и для двухвалентных катионов и, в частности, для Са4 и 4 v . Это имеет важное физиологическое значение, так как входящий в клетку кальциевый ток регулируется именно этими каналами. В физиологических условиях тока, входящего через ЦНканалы, обусловлено , Са и 5 7 8 входящего переносится через Кобменник i , Ь. Столь значительный входящий кальциевый ток компенсируется за счет экстракции СаЫаСаКобменником. Регуляция входящего и выходящего кальциевых токов является одним из основных механизмов десенситизации фоторецепторной клетки. То, что каналы проводимы как для двух, так и для одновалентных катионов, имеет важное значение. Входящие в канал двухвалентные катионы значительно снижают общую проводимость ЦНканалов. Это сильно снижает электрический шум клетки, что очень существенно для увеличения соотношения сигналшум. Ключевую роль в таком устройстве канала играет, повидимому, остаток глутамата, локализованный в поре ближе к цитоплазматической поверхности i, . Проводимость одиночных ЦТканалов в палочке в отсутствие двухвалентных катионов составляет пС . В присутствии или эта величина падает до 0,1 пС i i, , . Механизм этого явления связан, повидимому, с тем, что, проходя через ионный канал, двухвалентные катионы связываются с ним и уменьшают таким образом его проводимость для одновалентых катионов, уменьшая эффективный диаметр поры ii, .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.199, запросов: 145