Антигенная структура различных форм пероксидазы хрена

Антигенная структура различных форм пероксидазы хрена

Автор: Игнатенко, Ольга Витальевна

Шифр специальности: 02.00.15

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2001

Место защиты: Москва

Количество страниц: 130 с.

Артикул: 343475

Автор: Игнатенко, Ольга Витальевна

Стоимость: 250 руб.

Антигенная структура различных форм пероксидазы хрена  Антигенная структура различных форм пероксидазы хрена 

СОДЕРЖАНИЕ.
СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
Глава 1. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ ИММУННОГО РАСПОЗНАВАНИЯ
1.1. Краткая характеристика строения антител и их свойства
1.2. Антигенные детерминанты белков
1.3. Кинетические и термодинамические характеристики взаимодействия белка с антителом.
1.4. Моделирование механизма связывания антитела с антигеном.
Глава 2. КАРТИРОВАНИЕ АНТИГЕННЫХ ДЕТЕРМИНАНТ
2.1. Определение антигенных детерминант нативного белка на основании данных о структуре комплексов антигенантитело
2.2. Иммунологическое определение антигенных детерминант.
Глава 3. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРУКТУРЕ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
3.1 Общая характеристика псроксидаз
3.2. Структура изофермента С пероксидазы хрена.
3.3. Иммунохимические свойства пероксидазы и других
гемсодержащих белков.
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
Глава 4. МА ТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.
4.1. Реагенты и оборудование.
4.2. Методы исследований.
РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
Глава 5. СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ ИММУНОГЕННОСТИ ХОЛО, АПО
И РЕКОМБИНАНТНОЙ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
Глава 6. ИЗУЧЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ АНТИГЕННОЙ СТРУКТУРЫ РАЗЛИЧНЫХ ФОРМ ПЕРОКСИДАЗЫ
6.1. Сравнительный анализ идентичности антигенных структур холо и апопероксидазы методом двойной иммунодиффузии в агаре по Ухтерлони
6.2. Исследование различий линейных антигешшх детерминантах холо и апопероксидазы методом РЕРЗСШ
6.3. Анализ расположения линейных антигенных детерминант холо и апопероксидазы в структуре молекулы.
Глава 7. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ МОНОКЛОНАЛЬНЫХ АНТИТЕЛ ДЛЯ ХАРАКТЕРИСТИКИ АНТИГЕННЫХ СВОЙСТВ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
7.1. Определение специфичности моноклональных антител методом конкурентного ИФА
7.2. Связывание моноклональных антител с различными псроксидазами и их модифицированными формами
7.3. Локализация линейных антигенных детерминант для моноклональных антител и анализ их пространственного расположения в структуре молекулы пероксидазы.
7.4. Определение констант комилексообразования моноклональных антител с нативной и рекомбинантной пероксидазой.
Глава 8. ВЛИЯНИЕ АНТИТЕЛ НА КАТАЛИТИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ И СТАБИЛЬНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
8.1. Влияние моноклональных антител на каталитическую активность различных форм пероксидазы хрена
8.2. Изучение стабильности нативной и рекомбинантной пероксидазы в комплексе с антителами
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


В результате межклеточной кооперации происходит кооперация Влимфоцитов и их трансформация в плазматические клетки, часть которых сскретирует в кровь аналогичные по специфичности рецепторам на поверхности Влимфоцитов антитела, а другая часть оставаясь в организме, реагирует на повторное введение антигена и синтезирует антитела против него. Антиген способен активировать сразу несколько типов Влимфоцитов, содержащих на своей поверхности рецепторы различной степени специфичности по отношению к нему. В результате образуется смесь антител различной специфичности. Такие антитела называют поликлональными. Состав поликлональной антисыворотки также усложняется тем, что в молекуле антигена могут присутствовать несколько антигенных детерминант, каждая из которых, в свою очередь, стимулируег различные тины рецепторов. Помимо этого на гетерогенность антисыворотки оказывают влияние тип иммунизированного животного и стадии иммунного процесса. Новый путь получения антител был разработан Келером и Милынтейном в году . Они выделяли из организма иммунизированного животного клетки лимфоцитов и гибридизовали их с миеломными клетками. Гибридные клетки получили название гибридомы. Полученные таким образом антитела называют моноклональными. Открытие метода получения моноклональных антител существенно упростило задачу изучения их структуры и свойств, а также открыло новые возможности при разработке иммунохимических методов. Антитела или иммуноглобулины по своей структуре представляют собой гликопротеиды, т. Антитела в живом организме несут на себе две основные функции распознавание и специфическое связывание соответствующих антигенов и эффскгорную функцию, заключающуюся в индукции важнейших физиологических процессов, направленных на уничтожение антигена. По своим антигенным, эффекториым и структурным особенностям иммуноглобулины подразделяют на пять основных классов 1, 1, 1еА, ДО, . Основную структурную единицу молекулы антитела образуют четыре полипептидные цепи две идентичные легкие Ьцепи, каждая примерно из 0 ак остатков и две идентичные тяжелые Нцепи, каждая примерно из 0 ак остатков. Все четыре цепи соединены между собой с помощью нековалентных взаимодействий и ковалентных связей дисульфидных мостиков рис. Рис. Схематическое изображение строения основного структурного фрагмента молекулы иммуноглобулинов. Каждая и Нцепь иммуноглобулина состоит из вариабельной области длиной примерно 0 ак остатков на конце и следующей за нею константной области. Каждая цепь составлена из повторяющихся сходным образом свернутых доменов у цепи имеется один домен в вариабельной области VI. Нцепи один домен в вариабельной области V и три или четыре в константной области СН. При расщеплении иммуноглобулина папаином можно выделить два фрагмента фрагмент антигенсвязывющий центр и фрагмент, который обуславливает различные эффекторные функции антител, такие как связывание белка комплемента, реакция с макрофагами, транспорт через мембраны. В противоположность Сконцевой части тяжелых и легких цепей аминокислотная последовательность их концевой области сильно варьирует. Некоторым положениям присуща весьма выраженная вариабельность. Такие участки называют гипервариабельными, они непосредственно участвуют в формировании антигснсвязывающего центра антитела, или паратопа. Каждый паратоп имеет размеры, достаточные для того, чтобы контактировать с антигенной детерминантой, соответствующей пяти шести остаткам сахаров или ак остаткам . Общепринято подразделять эпитопы на линейные синонимы протяженные, непрерывные и конформационные синонимы топографические, разрывные, ассоциированные 2 . Линейные детерминанты представляют собой непрерывные участки полипептидной цепи, с которыми связываются антитела, полученные к нативному белку. Конформационные эпитопы состоят из аминокислотных остатков или участков полипептидной цепи, которые не являются соседними в аминокислотной последовательности белка, но сближены между собой в пространстве вследствие третичной укладки и образуют на поверхности нативного белка стабильные топографические структуры. Конформационные детерминанты отличаются от линейных тем, что соответствующие антитела связываются с ними, если они находятся не в любой, а строго определенной конформации.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.281, запросов: 121