Родопсины: структура и функции

Родопсины: структура и функции

Автор: Абдулаев, Нажмутин Гаджимагомедович

Шифр специальности: 02.00.10

Научная степень: Докторская

Год защиты: 1985

Место защиты: Москва

Количество страниц: 231 c. ил

Артикул: 4024856

Автор: Абдулаев, Нажмутин Гаджимагомедович

Стоимость: 250 руб.

Родопсины: структура и функции  Родопсины: структура и функции 

ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение
Светочувствительные мембранные белки бактериородопсин и
родопсин Литературный обзор .
I. Зрительный пигмент родопсин
1. Свободный хромофор
2. Спектральные характеристики ретиналя
3. Связь ретиналя с белком и хромофорные центры ретинальсодержащих белков. .
П. Фотоиндуцированные превращения зрительных пигментов. .
1. Световые процессы .
2. Батородопсин и гипсородопсин
3. Первичный фотохимический акт в процессе зрительного возбуждения
4. Темновые процессы .
Ш. Преобразование энергии света в зрительных клетках. . .
1. Ионы кальция как внутриклеточный медиатор.
2. цГМФ как внутриклеточный медиатор.
3. Ферменты наружных сегментов зрительной клетки .
4. Ферментативный каскад усиления сигнала света. .
5. Этапы зрительного процесса
1У, Бактериородопсин.
I. Фотохимический цикл бактериородопсина
Результаты и обсуждение.
I. Зццеление и характеристика бактериородопсина и
родопсина.
П. Методология определения первичной структуры интегральных мембранных белков
1. Ферментативные и химические методы расщепления мембранных белков
2. Разделение гидрофобных пептидов.
3. Определение первичной структуры мембранных
белков
Ш. Первичная структура бактериородопсина .
У. Структурная модель бактериородопсина в пурпурной
мембране
1. Ограниченный протеолиз.
2. Связь хромофора с белком
3. Упаковка бактериородопсина в мембране .
У. Структурнофункциональный анализ бактериородопсина . .
У. Первичная структура родопсина
УП. Структурная модель организации полипептидной цепи
родопсина в фоторецепторной мембране . .
I. Ограниченный протеолиз .
Экспериментальная часть.
I Материалы.
2. Вццеление, характеристика и определение первичной
структуры бактериородопсина .
3 Структурнофункциональное изучение бактериородопсина. .
4. Выделение, характеристика и определение первичной структуры родопсина
5. Топография родопсина в фоторецепторной мембране
Выводы.
Литература


В спектрах ретиналя в УФ и видимых областях доминируют три полосы поглощения наиболее четко выраженная полоса при 0 нм и две менее выраженные полосы при 0 и 4 нм рис. Спектральные полосы поглощения ретиналя обладают температурной зависимостью. Анализ полосы поглощения при 0 нм позволяет получить интересную структурную информацию. Дело в том, что Пцис изомер ретиналя имеет относительно низкое значение коэффициента молярной экстинкцж не связанное со значительным сдвигом спектрального максимума полосы поглощения. Рис. ЯМРспектроскопии ,,, такое поведение ретиналя объясняется вкладом цис конформации,обусловленной наклоном в градусов одинарной связи при Уродных атомах ,,. Интересно отметить, что понижение температуры до К повышает экстинкцию на , что объясняется наличием в этих условиях смеси цис и более устойчивых 5транс конформеров ретиналя ,,. КЦис формой, дипольного момента, который приводит к повышенной электростатической стабилизации с увеличением плотности растворителя . Две другие полосы спектра поглощения ретиналя при 4 и 0 нм обусловлены наличием, соответственно
65цис и 6транс конформеров . Имеющиеся в настоящее время данные позволяют утверждать, что ретиналевый хромофор образует с белком опсином альдиминную связь. В образовании такой связи, детальная природа которой все еще остается предметом оживленных дискуссий участвует альдегидная группа ретиналя и 6аминогруппа одного из остатков лизина. Как указывалось ранее, при связывании с белком хромофор претерпевает ряд изменений в его спектральных свойствах. Наиболее заметным из этих изменений является сдвиг его спектрального максимума полосы поглощения от 0 до 0 нм. Считается, что такой сдвиг обусловлен протонированием альдамина . Согласно квантовомеханическим расчетам, протонированный альдимин в вакууме имел бы полосу поглощения с максимумом при 7 нм , которая претерпевала бы гипсохромный сдвиг при сближении противоиона с атомом азота . Таким образом, чтобы объяснить различия в положении полос поглощения ретинальсодержащих белков, достаточно допустить, что их простетические группы, находясь в относительно неполярном окружении, расположены на разном расстоянии от отрицательно заряженной группы, например, карбоксилатной группы остатка аспарагиновой или глутаминовой кислоты. Действительно, при росте радиуса аниона и уменьшении полярности растворителя у протонированных альдиминов наблюдается смещение полосы поглощения в длинноволновую область . Следует заметить, однако, что положение максимума полосы поглощения протонированного альдимина определяется не только расстоянием между атомом азота и противоионом, но также конформацией полиеновой цепи ,,,, поля
ризуемостью окружения , и дополнительными электростатическими взаимодействиями . Переход протонированного альдимина ретиналя из основного в возбужденное состояние сопровождается смещением положительного заряда от атома азота к иононовому кольцу ,, поэтому факторы, способствующие или препятствующие делокализации электронной плотности в системе сопряженных двойных связей, вызывают соответственно бато или гипсохромный сдвиг полосы поглощения. Если батохромный сдвиг полосы поглощения протонированного альдимина обусловлен его взимодействием с заряженными группами или диполями, то вызванное таким взаимодействием уменьшение кратности двойных связей должно проявиться в уменьшении частоты валентных колебаний СС И сс . Что же касается батохромного сдвига, индуцированного лекополяризуемыми растворителями, то его причина заключается в том, что окружающие полиен наведенные диполи могут быстро переориентироваться и стабилизировать возбужденное состояние . Такого рода стабилизация, естественно, не может сказаться на величине с0. Это позволяет экспериментально оценить вклады поляризуемости белкового окружения и электростатических взаимодействий в спектральные характеристики ретинальсодержащих белков. На рис. Такая зависимость свидетельствует, вопервых, о наличии электростатических взаимодействий в хромофорном центре родопсина и бактериородопсина и, вовторых, о том, что белковое окружение простетических групп в этих хромопротеидах сходно по своей поляризуемости. Соединение макс р СС, см1 Лит.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.189, запросов: 121