Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов

Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов

Автор: Гулевич, Андрей Юрьевич

Шифр специальности: 02.00.10

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2000

Место защиты: Москва

Количество страниц: 105 с. ил.

Артикул: 313513

Автор: Гулевич, Андрей Юрьевич

Стоимость: 250 руб.

Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов  Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов  Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов  Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов 



Очевидно, что образование и распад высокоспецифичного комплекса играет ключевую роль в жизни вирусной матрицы. Было показано, что i vi ВПг является инициатором репликации для пикорнавирусной РНКполимеразы 6. I viv реплицирующиеся пикориавирусные РНК связаны с ВПг на самых ранних этапах репликации 2, . Можно предположить, что расщепляющий фермент может участвовать в регуляции инициации репликации. Как упоминалось, вирионные РНК пикорнавирусов связаны с ВПг. Известно, что в инфицированной клетке синтезируется значительно больше молекул вирусных РНК, чем капсидируется. Можно предположить, что исследуемый фермент может быть негативным регулятором выхода вирусного потомства. Удаляя ВПг из комплекса, фермент делает вирусную РНК некомпетентной для сборки вирионов. Процессы транскрипции и трансляции пикорнавирусных матриц координированы в инфицированной клетке . Можно предположить, что расщепляющий фермент является диспетчером, регулирующим соотношение реплицирующихся и транслируемых матриц. В связи с последним возможна аналогия между действием расщепляющего фермента и действием декэпируюхцих активностей предшествующим дальнейшей экзонуклеазной деградации клеточных мРНК. Данные ферменты обладают уникальной специфичностью к нирофосфатной связи кэпструктуры и не проявляют свойств экзо и эндонуклеаз. Таким образом, расщепляющий фермент может быть вовлечен в инициацию деградации как полисомной, так и избытка вирусной РНК, координируя оптимальное соотношение, например, между вирионными белками и РНК. РИБОНУКЛЕАЗЫ ЭУКАРИОТ И ПУТИ РАСПАДА мРНК. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. В настоящем обзоре рассматриваются субстратная специфичность и те свойства эукариотических фосфодиэстераз, вовлеченных в метаболизм РНК, которые могут быть полезными как для выяснения сходства и различий между известными фосфодиэстеразами и исследуемым ферментом, так и для понимания тех процессов, в которых может принимать участие расщепляющий фермент. В общем случае, ферменты, участвующие в процессинге и деградации РНК, входят в подкласс 3. РНК Таблица 1. Эти ферменты могут быть как специфичными рибонуклеазами, так и нуклеазами не проявляющими специфичности в отношении природы нуклеиновой кислоты. Таблица 1. Ферменты, катализирующие гидролиз фосфодиэфирной связи в РНК. ЭкзоРНКДНКазы не 5фосфоэфиры
3. Одной из основных функций нуклеаз является разрушение полинуклеотидов и, в частности, участие в деградации клеточных мРНК. Субстратом исследуемой клеточной эукариотической фосфодиэстеразы служит вирусная РНК, кодирующая вирусные белки. В связи с этим в данном обзоре рассматриваются свойства эукариотических фосфодиэстераз, гидролизующих РНК, и возможные пути распада мРНК в эукариотической клетке. РИБОНУКЛЕАЗЫ ЭУКАРИОТ. ЭКЗОРИЬОНУКЛЕАЗЫ, ПРОДУЦИРУЮЩИЕ 5 МОНОНУКЛЕОТИДЫ 3. Ферменты семейства экзорибонуклеазы II обнаружены в печени и почках мышей , в печени крыс и клетках человека . Ферменты группы катализируют экзонуклеолитический гидролиз РНК в направлении, производя нуклсозид5 монофосфаты. Предпочтительными субстратами этих ферментов являются длинные одноцепочечные РНК, двуцепочечные РНК не подвергаются расщеплению . В клетке ферменты данного типа осуществляют сопряженный процессинг 3концевых экстрануклеотидов мономерных тРНКпредшественников, следующий за действием рибонуклеазы Р 3 олиуридиловая и полиадениловая кислоты хорошо гидролизуются ферментами группы экзонуклеазы II, в то время как полицитидиловая кислота расщепляется с гораздо меньшей скоростью . Катазизируемая реакция является машийзависимой и имеет оптимум 7, . Молекулярная масса ферментов, определенная как методом гельфильтрации, так и электрофорезом в денатурирующих условиях, составляет от до ка , . Семейство олигонуклеотндазы 3. В печени крыс был обнаружен фермент, специфически гидролизующий исключительно олигонуклеотиды в направлении с образованием нуклеозид5монофосфатов. РНК гидролизуется ферментом чрезвычайно медленно, нуклеозидди и нуклеозидтрифосфаты не гидролизуются вовсе. Фермент имеет оптимум порядка и активируется ионами 2г .

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.195, запросов: 121