Иммуноглобулинсвязывающие белки Yersinia pseudotuberculosis

Иммуноглобулинсвязывающие белки Yersinia pseudotuberculosis

Автор: Сидорин, Евгений Викторович

Шифр специальности: 02.00.10

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2009

Место защиты: Владивосток

Количество страниц: 121 с. ил.

Артикул: 4325845

Автор: Сидорин, Евгений Викторович

Стоимость: 250 руб.

Иммуноглобулинсвязывающие белки Yersinia pseudotuberculosis  Иммуноглобулинсвязывающие белки Yersinia pseudotuberculosis 

Содержание
1. Введение.
2. Литературный обзор. Белки способные связывать иммуноглобулины неиммунным способом
2.1. Иммуноглобулины. Структура и классификация.
2.2. Иммуноглобулиисвязывающие белки грамположительиых бактерий
2.2.1. Экспрессия иммуноглобулинсвязывающих белков, их структурная и функциональная гетерогенность.
2.2.1.1. Иммуноглобулиисвязывающие белки стафилококков
2.2.1.2. Иммуноглобулиисвязывающие белки группы А стрептококков.
2.2.1.3. Иммуноглобулиисвязывающие белки стрептококков группы С и
2.2.1.4. Иммуноглобулиисвязывающие белки
2.2.2. Структура иммуноглобулинсвязывающих белков грамположительиых бактерии
2.2.2.1. Протеин
2.2 Протеин групп С и стрептококков.
2.2.2.3. Протеин
2.2.2.4. Мпротеины стрептококков группы А
2.2.3. Пространственные структуры комплексов протеина А стафилококков и протеина стрептококков с I человека.
2.3. Иммуноглобулиисвязывающие белки грамотрицатсльных бактерий
3. Результаты и обсуждения.
3.1. Общая характеристика иммуноглобулинсвязывающей активности i i.
3.2. Влияние условий культивирования и плазмид вирулентности на экспрессию иммуноглобулинсвязывающих белков . i.
3.3. Выделение ИСБ i
3.4. Изучение структуры и свойств ИСБ.
3.4.1. Химические и физикохимические характеристики ИСБ.
3.4.2. Взаимодействие ИСБ с I разных видов животных
3.5. Изучение структуры и свойств ИСБ.
3.5.1. Характеристика и идентификация ИСБ
3.5.2. Взаимодействие ИСБ кДа с I кролика и человека.
3.6. Компьютерное моделирование пространственной структуры ИСБ и его
комплексов с молекулой I человека
3.6.1. Компьютерное моделирование пространственной структуры ИСБ.
3.6.2. Теоретическое предсказание структуры комплекса ИСБ с фрагментом I 1 человека
3.7. Характеристика и идентификация ИСБ
3.8. Компьютерное моделирование пространственной структуры ИСБ7 и его
комплексов с I человека
3.8.1. Компьютерное моделирование пространственной структуры ИСБ
3.8.2. Теоретическое моделирование структуры комплекса ИСБ7 с тяжелыми цепями и фрагментов I человека.
4. Экспериментальная часть.
4.1. Материалы
4.2. Методы.
5. Выводы
6. Список литературы
Введение


В то же время патогенез, эпидемиология и диагностика заболевания изучены и разработаны недостаточно. Из всего вышесказанного следует, что изучение ИСБ грамогрицательных бактерий, в частности ИСБ . Литературный обзор. Иммуноглобулинсвязывающие белки ИСБ бактерий образуют большую группу белков, различающихся по локализации в микроорганизмах, по молекулярной структуре и связывающим свойствам. Они обнаружены на поверхности бактериальных клеток, в капсуле и культуральной среде . Молекулярные массы ИСБ варьируют в широких пределах, от до 0 кДа. Среди них встречаются как мономерные, так и олигомерные белки 3. Кроме того, ИСБ различаются по аффинности связывания с иммуноглобулинами разных классов и подклассов животных и человека, а также могут иметь разные места связывания на молекуле иммуноглобулина . В одной бактерии, как инструмент воздействия на иммунную систему организма хозяина, могут находиться одновременно несколько структурно иили функционально различных ИСБ 9. Рис. Биологическая активность ИСБ. Несмотря на значительные различия в строении и свойствах, ИСБ из разных микроорганизмов объединяет способность связываться с Бсфрагментами иммуноглобулинов. Они рассматриваются как важные факторы патогенности бактерий. Считается, что неиммунное связывание иммуноглобулинов с клетками через ИСБ защищает бактерии от действия комплемента 1,2, индуцирует синтез антииммуноглобулипов , уменьшает их опсонизацию и фагоцитоз, что, в конечном итоге, позволяет микроорганизмам избежать воздействия иммунной системы хозяина рис. Взаимодействия ИСБ с иммуноглобулинами и другими белками сыворотки крови человека и животных представляет интерес не только с точки зрения исследования механизмов патогенности бактерий, но также с целью изучения межмолекулярных лигандрецепторных взаимодействий и применения ИСБ в медицине с целью разработки защитных вакцин и способов диагностики различных заболеваний. Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, антитела сложные белки гликопротеипы, которые специфично связываются с генетически чужеродными веществами антигенами, главные эффекторные молекулы гуморального иммунитета. Они синтезируются Влимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками и содержатся в крови, лимфе циркулирующие антитела, в молозиве, слюне секреторные антитела и на поверхности клеток связанные с мембраной антитела. Молекула состоит из двух идентичных легких Ь цепей молекулярная масса 0 Да и двух идентичных тяжелых Н цепей молекулярная масса Да, образующих тетрамер при помощи дисульфидпых связей рис. Две тяжелых цепи связаны друг с другом одной или более дисульфидными связями тонкие линии на диаграмме, и каждая легкая цепь связана с одной тяжелой цепыо единственной дисульфидной связью рис. Рис. Расположение константных, вариабельных и гипервариабельных областей молекулы . Каждая полипептидная цепь Н или Ь имеет но две различающиеся области вариабельную по аминокислотному составу V, локализованную в 1 концевой части, и следующей за ней константную С рис. В пределах вариабельных областей некоторые участки показывают большую вариабельность последовательности, чем другие. Самая высокая степень вариабельности существует в трех небольших субобластях в пределах полной Уобласти, которые названы гипервариабельными участками. Четыре сегмента вне этих гипервариабельных участков, названные каркасными областями, показывают значительно меньшее разнообразие хотя они все еще вариабельны. В нативной трехмерной структуре молекулы V области легкой и тяжелой цепей соединены так, что гипервариабельиые участки образуют единый активный центр, который определяет способность антитела специфически комплементарно связываться с антигеном. Полипептиды, образующие молекулы не являются просто линейными последовательностями аминокислот. Тяжелые и легкие цепи, примерночерез каждые 0 аминокислотных остатков, образуют стянутые внутрицепочечиыми днеульфидными связями петли, каждая из которых образует отдельную компактную глобулу, домен, с антипаралельной 3складчатой укладкой полипептидной цепи рис.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.239, запросов: 121