Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов морских беспозвоночных

Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов морских беспозвоночных

Автор: Баландин, Сергей Владимирович

Шифр специальности: 02.00.10

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2008

Место защиты: Москва

Количество страниц: 177 с. ил.

Артикул: 3496164

Автор: Баландин, Сергей Владимирович

Стоимость: 250 руб.

Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов морских беспозвоночных  Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов морских беспозвоночных 



Список пептидов этой группы растет, однако экспериментальные свидетельства в пользу их действительного участия в защите от инфекции остаются немногочисленными. В составе синтезируемых на рибосомах АМП изначально содержатся только остатки генетически кодируемых Ьамипокислот. Длина полипептидной цепи в большинстве случаев составляет от до аминокислотных остатков а. Более крупные молекулы аминокислотных остатков также нередко обладают антимикробной активностью. АМП животного происхождения, как правило, не подвергаются значительным посттрансляционным модификациям. Чаще всего встречается амидирование Сконцевого аминокислотного остатка с помощью бифункционального фермента пептидилглицин аамидирующей монооксигеназы . Амидирование является результатом специфического расщепления молекулыпредшественника по остатку глицина после его гидроксилирования. Показано, что Сконцевое амидирование некоторых пептидов стабилизирует их биологически активную аспиральную конформацию 0. У ряда пептидов наблюдается циклизация Т4концевого глутамина с образованием пироглутаминовой кислоты и уменьшением заряда на единицу 4. К сравнительно редким модификациям относится гликозилирование АМП по остаткам серина или треонина 1 . Известны единичные факты гидроксилирования и галогенирования аминокислотных остатков 1, образования циклов за счет пептидной связи 7 столь же редки случаи построения зрелой молекулы из фрагментов разных полипептидных цепей 0 6. Структурная классификация АМП основана на выявлении семейств с гомологичной первичной структурой. Пептиды различных семейств, не имеющие существенной гомологии аминокислотной последовательности, нередко проявляют конвергенцию на уровне пространственной структуры. Оказалось, что разнообразие принципиальных схем укладки полипептидной цепи сравнительноневелико. Существует ряд исключений из этой классификации. РапсНпия ипрегаЮг , диптсрицины из насекомых отряда двукрылых . Цистеинсодержащие пептиды, пространственная структура которых либо остается до сих пор неисследованной, либо отличается от двух названных типов, можно условно отнести к третьей группе. Данная структура является широко распространенной формой пространственной укладки пептидной цепи, встречающейся в белках животного и растительного происхождения. К пептидам с 3 структурой относятся многие АМП растений, ингибиторы амилазы и сериновых протеиназ, короткие и длинные токсины скорпионов, сладкий белок браззеин . В составе этих пептидов присутствует шесть или восемь остатков цистеина, образующих три или четыре внутримолекулярные дисульфидные связи. Подавляющее большинство известных в настоящее время дефенсинов членистоногих было выделено из представителей шести отрядов насекомых двукрылых, перепончатокрылых, жесткокрылых, чешуекрылых, полужесткокрылых и стрекоз. Значительно меньшее число публикаций посвящено изучению их гомологов из скорпионов 8, клещей , пауков и многоножек 0. Эти пептиды, состоящие из аминокислотных остатков, отличаются характерным блоком из шестиконсервативно расположенных остатков цистеина, соединенных дисульфидными связями , , , фиксирующими жесткий каркас молекулы рис. Похожей первичной и пространственной структурой обладает харибдотоксин из яда скорпиона, являющийся блокатором калиевых каналов . Установленные методом НЯМР трехмерные структуры дефенсинов из двукрылых регегпа 8 и РШоркогта еггапочае включают три различно организованных участка в пептидной цепи 1гибкий и малоупорядоченный Иконцевой фрагмент, соединенный дисульфидной связью с первой Рцепью 2аспиральный фрагмент, соединенный двумя дисульфидными связями со второй рцепью 3двойной антипараллельный рскладчатый лист. Предполагается, что все пептиды этого семейства построены по единой схеме. Размеры аспиралыюго и рструктурного участков, составляющие жесткую часть молекулы, у всех дефенсинов членистоногих приблизительно равны, в то время как гибкая Мконцевая петля может иметь разную протяженность. Большинство дефенсинов насекомых в концентрациях 0,1 ,0 мкМ обладают активностью в отношении грамположительных бактерий.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.208, запросов: 121