Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D,L-a-аланил-D, L-аспарагина

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D,L-a-аланил-D, L-аспарагина

Автор: Горболетова, Галина Геннадьевна

Шифр специальности: 02.00.04

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 1999

Место защиты: Иваново

Количество страниц: 175 с. ил.

Артикул: 237156

Автор: Горболетова, Галина Геннадьевна

Стоимость: 250 руб.

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D,L-a-аланил-D, L-аспарагина  Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D,L-a-аланил-D, L-аспарагина 

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНН.
ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
Глава 1. Классификация, строение и физикохимические свойства
низкомолскулярных пептидов
Глава 2. Термодинамика процессов кислотноосновного взаимодействия и структу ра дипептидов
2.1. Протолитические равновесия в водных растворах Г,ЬааланилЧХааланина, глицил уаминомасляной кислоты, глицилЬаспарагина и 0,Ьааланш ЭХаспарагина
2.1.1. Равновесия ступенчатой диссоциации ОХа ачанил Т,Ьааланина в водных растворах
2.1.2. Протолитические равновесия в водных растворах глицилу
аминомасляной кислоты.
2.1.3 Равновесия кислотноосновною взаимодействия в растворах
глицилЬаспара ина
2.1.4. Равновесия ступенчатой ионизации ЭХааланил 0,Ьаспарагина
2.2. Влияние структуры на термодинамику ионизации дипептидов
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ Глава 3. Капориметрическая установка и методика проведения качориметрического опы га.
3.1. Описание и основные характеристики калориметрической установки.
3.2. Методика проведения и расчета калори.мстричсского опыта
3.3. Проверка работы каюри.мстра по тсплотам растворения КС
3.4. Реактивы.
Глава 4. Термодинамика протолитических равновесий в растворах 0,Ьа алан ил ЭДааланина, глицилуам нномасляной кислоты, глицилЬаспарагина и 0,Ьааланил 0,Ьаспарагина.
4.1.Термодинамика кислотноосновного взаимодествия в растворах 0,Ьосаланил0,Ьааланина.
4.2.Тепловыс эффекты диссоциации глицилуаминомасляной кислота.
4.3.Термодинамика ступенчатой ионизации глицилЬ
аспарагина
4.4.Термохимическое изучение процессов кислотноосновного
взаимодействия в растворах ОХааланил ОХаспарагина.
4.5.Особенности реакций кислотноосновного взаимодействия в
растворах пептидов
Глава 5. Стандартные энтальпии образования ЭХааланил ЧЗ.Ьааланина, глицилуаминомасляной кислоты, глицилЬаспарагина, О.Ьааланил ОХаспарагина и продуктов их
диссоциации в водном расгворе.
ВЫВОДЫ
ЛИТЕРАТУРА


Размещение точек р и у на конформационной карте отображает тот факт, что пептидная цепь коротких пептидов в кристаллическом состоянии обычно принимает растянутую конформацию, близкую к конформации цепей в рструктуре с характерным почти перпендикулярным рамещением плоскостей соседних остатков. Для многих остатков пептидов, однако, характерно правое закручивание цепи. Некоторые пептиды принимают конформацию аспирали левой или правой. Отмечаются спиралсобразующис и спиралеразрушающие особенности остатков аминокислот. Так, например, остатки глицина играют пассивную роль в спиралях, помогают в распространении спирали, а в некоторых случаях действуют как разрушители спирали. Остаток глицина является плохим составителем лент, конформационная свобода эффективно используется глицином для преимущественного выбора таких положений в изгибах, которые менее благоприятны ятя неглицильных остатков. Для молекулы алан илаланина в кристалле наблюдается правое скручивание пептидной цепи , а остаток аланина способствует локализации аспирали в пептидах , Рконформация определена как часто встречающаяся для дипептидов с остатком серима. Рконформации . В кристаллах незащищенные пептиды, как и свободные аминокислоты, присутствуют в цвиттерионной форме, когда и Ы и Сконцы несут заряд, положительный и отрицательный соответственно. При этом ЫН. Г фуипировка имеет тетраэдрическую конфигурацию и все атомы водорода принимают участие в водородных связях. В обзоре Марша и
Донохью 4 отмечалась неэквивалентность двух связей С О концевой карбоксильной группы в структурах пептидов, которая определяется различным участием двух атомов кислорода в межмолекулярпых водородных связях. Два угла Са СО в карбоксильной группе также различаются но величине, причем короткой связи С О соответствует больший угол и разница в величинах углов находится в соответствии с разницей в длинах связей. В результате анализа параметров межмолекулярных Нсвязей в структурах дипептидов была выявлена тенденция к упаковке этих соединений в кристалле типа голова к хвосту. Средние величины углов в СаСОО . НзЫ Са и СО. Н взаимодействиях примерно одинаковы. В первом случае максимумы попаданий приходятся на интервалы 00 и 00. В зависимости от вида аминокислотного остатка возможны различные типы Нсвязей как между атомами основной цепи, так и боковыми группами. Информация о структуре биомолекул в водном растворе является фундаментальной при изучении процессов, протекающих в биологических системах. В настоящее время установлено, что вода играет очень важную роль в конформации пептидов ,. Уникальность воды, как растворителя. Однако, описание структуры воды является недостаточным и неточным, несмотря на интенсивную работу по ее изучению. Даже компьютерное моделирование с применением метода МонтеКарло и молекулярной динамики не даст пока убедительной версии о структуре воды. В соответствии с современными представлениями жидкая вода это несовершенная, содержащая много разрывов сетка, характерная для льда. Отдельные области сетки непрерывно разрушаются и возникают заново, т. Существующие между молекулами жидкой воды взаимодействия разрушаются при растворении веществ в воде. В случае полярных и ионогенных соединений эти нарушения компенсируются взаимодействиями дипольвода или ионвода. При растворении аполярных гидрофобных веществ такой компенсации нет. Их растворение в воде энергетически невыгодно и сопровождается взаимной ассоциацией молекул аполярных веществ, уменьшающей степень нарушения взаимодействия между молекулами воды ,. Неполярные молекулы в воде вызывают формирование вокруг них льдогюдобных структур. При этом выигрыш в энтальпии обусловлен не взаимодействием неполярных молекул с растворителем, а высвобождением энергии при образовании молекулами воды сетевых структур в форме додекаэдров. Следствием является сдвиг равновесия в сторону увеличения структурообразования воды, сопровождающийся понижением энзропии системы . Важно отметить, что разные по физической природе поверхности, полярные и неполярные, оказывают различное влияние на свойства воды.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.292, запросов: 121