Молекулярные комплексы цинк(II)- и железо(III)порфиринов с пиридином, н-пропиламином, метиловым эфиром глицина

Молекулярные комплексы цинк(II)- и железо(III)порфиринов с пиридином, н-пропиламином, метиловым эфиром глицина

Автор: Якубов, Сергей Петрович

Шифр специальности: 02.00.04

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2006

Место защиты: Иваново

Количество страниц: 131 с.

Артикул: 2938119

Автор: Якубов, Сергей Петрович

Стоимость: 250 руб.

Молекулярные комплексы цинк(II)- и железо(III)порфиринов с пиридином, н-пропиламином, метиловым эфиром глицина  Молекулярные комплексы цинк(II)- и железо(III)порфиринов с пиридином, н-пропиламином, метиловым эфиром глицина 

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫМ ОБЗОР
1.1. Донорноакцепторное взаимодействие металлопорфиринов с лигандами. Биохимический аспект
1.2. Аксиальная координация
1.3. ллКомплексы металлопорфиринов
1.4. Аттрактивные взаимодействия
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
2. Методы исследования
2.1. Калориметрический метод
2.2. Термогравиметрический анализ
2.3. Объекты исследования
2.4. Методики подготовки образцов для исследований
ГЛАЕ 1А 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
3.1. Координационная способность металлопорфиринов группы крови по отношению к электронодонорным лигандам. Влияние структурных и сольватационных эффектов
3.1.1 Молекулярные комплексы цинкНпорфиринов с нейтральными лигандами
3.1.2. Молекулярные комплексы железоШпорфиринов с нейтральными лигандами
ОСНОВНЫЕ V ТОГИ РАБОТЫ
ЛИТЕРАТУРА


Пятое координационное место занимает азот имидазола гистидинового остатка, через который осуществляется основная связь гема с пол и пептидной частью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, места присоединения простетических групп, пространственная структура гемоглобина рис. Рис. Схема упаковки полипептиднон цепи р субъединицы гемоглобина
Гем локализован в расщелине между спиралями белка рис. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц глобул, содержит четыре простетические группы. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована ионом железаПпротопорфирина, так же как в гемоглобине. Однако, в отличие от гемоглобина, молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. При отсутствии кислорода ион железаН в гемоглобине является пятикоординированным, при этом центральный ион металла Ре2 смещен из плоскости макрокольца в сторону имидазолыюго остатка проксимального гистидина на 0. А 5. При оксигенации молекула кислорода занимает шестое вакантное место в координационной сфере Ре2 при этом комплекс РеРРЬйэ из высокоспинового состояния переходит в низкоспиновое РеРРН 6,7. О2. Структура белка в молекуле гемоглобина такова, что за счет многочисленных универсальных и специфических взаимодействий с железоИпротопорфирином формируется так называемый гемовый краман полость, обеспечивающая стереоселективность процесса координации РеРР аксиальных лигандов. Железопорфирины в комплексе с белками участвуют не только в транспорте и аккомодации кислорода, но и выполняют ряд других функций. Цитохромы, сложные белки гемопротеиды, содержащие в качестве простетической группы гсм, служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислительного фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в других биологических окислительновосстановительных реакциях. К настоящему времени известно несколько десятков индивидуальных цитохромов, многие из которых выделены, определена их пространственная организация 8. В зависимости от природы гема, цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, Ь, с и 1. Простетическая группа цитохрома а имеет строение железопротопорфирина и содержит формильный заместитель, цитохром Ь содержит протогем ферропротопорфирин, нсковалентно связанный с полипептидной цепыо, у цитохрома с боковые заместители протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью, у цитохрома с1 простетическая группа представлена дигидропорфирином хлорином. Ион железа, входящий в состав простетических групп цитохромов, координирует два аксиальных лиганда, являющихся аминокислотными остатками полипептидной цепи остатки гистидина, цистеина или метионина. Донорами электронов для цитохромов служат флавины, гидрохиноны, железосерные белки и др. Некоторые цитохромы цитохромоксидаза, цитохром Р0 прочно связаны с мембранами митохондрий или микросом 8. Определяющую роль в процессах 1 и 2 имеют донорноакцепторные взаимодействия гема цитохрома с аминокислотными остатками. Например, многочисленные исследования простетической группы цитохром спероксидазы 9. Р0, в основе которого лежит образование водородной связи. Как считают авторы , дистальный гистидин за счет образования водородной связи изначально промотирует ионизацию пероксида водорода, в дальнейшем приводящую к протонированию Ш5, Второй аминокислотный остаток Аг образует водородную связь с дистальным кислородным атомом пероксида, координированного на РеРР. Протонированная форма Я, полученная на начальной стадии, отдает протон образованному гидроксидиону. Даже поверхностный взгляд на порфиринсодержащие биологические системы свидетельствует об их сложности и том, что практически все жизненноважные функции металлопорфирины осуществляют за счет специфических межмолекулярных взаимодействий с нейтральными и заряженными лигандами. Представляется целесообразным более подробно рассмотреть результаты исследований молекулярных комплексов, образованных при участии перечисленных центров специфической сольватации макрогетероциклов.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.236, запросов: 121