Диагностика лазерно-индуцированных структурных изменений в хрящевой ткани методом спекл-интерферометрии

Диагностика лазерно-индуцированных структурных изменений в хрящевой ткани методом спекл-интерферометрии

Автор: Баранов, Степан Андреевич

Шифр специальности: 02.00.04

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2007

Место защиты: Москва

Количество страниц: 182 с. ил.

Артикул: 3354754

Автор: Баранов, Степан Андреевич

Стоимость: 250 руб.

Диагностика лазерно-индуцированных структурных изменений в хрящевой ткани методом спекл-интерферометрии  Диагностика лазерно-индуцированных структурных изменений в хрящевой ткани методом спекл-интерферометрии 

Содержание.
Введение.
Глава 1. Обзор литературы.
1.1. Хрящевая ткань и коллаген.И
1.1.1. Состав хрящевой ткани.
1.1.2. Структура и денатурация коллагена II в хряще
1.1.3. Определение содержания коллагена в образцах ткани биохимическими методами.
1.2. Влияние лазерного ИК нагрева на протеогликаиовую подсистему и выделение воды.
1.3. Взаимодействие лазерного излучения с биологическими тканями
1.3.1. Распределение энергии при лазерном облучении биологических тканей.
1.3.2. Виды лазерного воздействия но типу инициируемых процессов.
1.3.2.1. Фотохимическое воздействие.
1.3.2.2. Тепловое воздействие.
.3. Виды лазерного воздействия на биоткани по интенсивности
1.3.3.1. Низкоинтенсивное лазерное воздействие
1.3.3.2. Субабляционное лазерное воздействие
1.3.3.3. Абляционное лазерное воздействие.
1.4. Метол спсклнитсрферометрнн
1.4.1. Когерентность пространственная и временная.
1.4.2. Формирование спеклов в дальней зоне дифракции.
1.4.3. Дифракция и спеклы
1.4.4. Биоспеклы.
1.4.5. Статистические функции описания спеклов.
1.4.6. Использование оптоволоконного жгута для передачи спсклкартин.
1.5. Заключение.
Глава 2. Спеклннтерферометрическнй анализ состояния вещества при нагреве.
2.1. Введение.
2.2. Схема экспериментальной установки
2.2.1. Общая аппаратная схема.
2.2.2. Основные элементы
2.2.2.1. Держатель ткани.
2.2.2.2. НеИе лазер.
2.2.2.3. ПЗСкамера
2.2.2.4. Апертурная диафрагма
2.2.2.5. ИК лазер
2.2.2.6. ИК радиометр
2.2.2.7. Оптоволоконный жгут.
2.2.3. Расположение и временная синхронизация.
2.3. Сбор и расчет данных.
2.3.1. Сбор данных
2.3.2. Расчет статистических функций сиеклов
2.3.3. Расчет интегральной приповерхностной температуры.
2.4. Методика проведения спсклинтсрферомстрического анализа
Глава 3. Динамика спеклов при нагреве низкомолекулярных соединений и белков.
3.1. Введение.
3.2. Материалы
3.3. Результаты и обсуждение
Глава 4. Динамика спеклов при ИК лазерном нагреве хрящевой ткани.
4.1. Введение
4.2. Материалы.
4.2.1. Интактиая хрящевая ткань
4.2.2. Хрящевая ткань без протеогликановой подсистемы
4.3. Анализ коллагена биохимическим методом
4.3.1. Предварительная полготовка образное.
4.3.2. Анализ гидроксипролина
4.3.2.1. Реагенты.
4.3.2.2. Техника эксперимента.
4.3.3. Определение степени денатурации.
4.4. Термический анализ
4.5. Результаты и обсуждение.
4.5.1. Динамика спсклов при диффузии и испарении волы в биологических тканях в процессе ИК лазерного нагрева
4.5.2. Динамика спеклов при ИК лазерном нагреве хрящевой ткани, обработанной трипсином
4.5.3. Динамика спеклов при ИК лазерном нагреве интактной хрящевой ткани
4.5.4. Использование оптоволоконного жгута для регистрации спеклкартин
Выводы.
Список литерату


Как уже отмечалось выше, из органических веществ матрикс гиалинового хряща наиболее богат коллагеном от до сухого веса в зависимости от источника ткани. Коллаген основной белок точнее семейство белков соединительной ткани, составляющий около сухого веса тела млекопитающих. Существуют коллагены разных типов 1ХХ, наиболее распространенными являются фибриллярные коллаген I кожа, сухожилия связки, фибриллярный хрящ и коллаген II гиалиновый хрящ. Г идрохсилироваиие пролипгидроксилвэа, Ог. Гвг. Рисунок 1. Схема внутриклеточного биосинтеза и внеклеточной последовательной молекулярной самосборки коллагеновых структур. На схеме Рис. Наиболее важной стадией из перечисленных на схеме Рис. Гидроксилированию преимущественно подвергаются остатки пролина, находящиеся во втором положении после глицина . Ещ один важный этап внутриклеточного синтеза образование дисульфидных связей между проацепями, соединяющих как некоторые участки одной и той же цепи, так и нропептиды соседних цепей. Межцепные связи необходимы для формирования трхспиральных макромолекул. Собранные трхспиральные макромолекулы проколлагена транспортная внутриклеточная форма коллагена предшественника коллагена представляют собой главную форму, в которой коллаген присутствует внутри синтезирующих его клеток. В этом виде макромолекулы секретируются во внеклеточный матрикс, и только там происходит их окончательное превращение в коллаген. Так, секретированный в межклеточный матрикс проколлаген подвергается расщеплению ироколлагенпептидазой с последующей посттрансляционной модификацией с образованием протофибриллы. Посттрансляционная модификация связана с окислением лизина до аллизина под действием лизилоксидазы с последующим образованием продуктов конденсации со свободными аминогруппами лизина, гистидина и аргинина и формированием внутри и межмолекулярных ковалентных поперечных связей сшивок. Поскольку коллаген в течение жизни особи практически не претерпевает изменений, сшивки накапливаются в организме, приводя к увеличению жесткости коллагенсодержащих тканей с возрастом и другим физикохимическим изменениям, в частности, к увеличению фракции коллагена с более высокой температурой денатурации . Таким образом, макромолекула фибриллярного коллагена представляет собой три нолииеитидных цепи типа полипролина тройная спираль, закрученных в суперспираль протофибрилла. Рис. Агрегация филаментов формирует типичную фибриллу коллагена. Фибриллы с помощью гликопротеинов и протеогликанов объединяются в более крупные образования коллагеновые волокна которые уже видны на светооптическом уровне. При этом на всех уровнях сохраняется спиральное скручивание элементов в структуре следующего порядка наподобие жил в канате, что придает коллагеновым образованиям особую прочность. При анализе рентгенограмм коллагенсодержащих тканей и препаратов наблюдают дискретные брегговские рефлексы или пятна, что является основанием утверждать, что коллагеновое волокно имеет кристаллическую структуру ,. Упорядоченная структура коллагеновых волокон проявляется и при исследовании тканей другими структурными методами ,,. Коллагеновые структуры хряща имеют уникальную организацию, соответствующую биомеханической функции хрящевой ткани. В гиалиновом хряще коллагеновые волокна не формируют пучки в отличие от волокнистого хряща. Они образуют сложную сеть, которая видна только при электронной микроскопии, так как на светооптическом уровне волокна маскируются протеогликанами. При частичном протеолизе протеогликанов коллагеновые волокна визуализируются. Прежние представления о беспорядочном неориентированном расположении коллагеновых волокон в гиалиновом хряще являются, таким образом, необоснованными. В гиалиновом хряще подавляющее число коллагена принадлежит ко II типу, который является маркером для хрящевой ткани. Он формирует фибриллы с четкой периодичностью нм, но более тонкие, чем фибриллы из коллагена I типа в среднем вдвое тоньше и не образует плотных пучков. Такая супермолекулярная организация способствует связыванию воды и поддержанию гипергидратации ткани.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.200, запросов: 121