Синтез, структура и биологическая активность аминокислот и пептидов, содержащих адамантановый фрагмент

Синтез, структура и биологическая активность аминокислот и пептидов, содержащих адамантановый фрагмент

Автор: Степанов, Евгений Александрович

Шифр специальности: 02.00.03

Научная степень: Кандидатская

Год защиты: 2010

Место защиты: Самара

Количество страниц: 154 с. ил.

Артикул: 4913948

Автор: Степанов, Евгений Александрович

Стоимость: 250 руб.

Синтез, структура и биологическая активность аминокислот и пептидов, содержащих адамантановый фрагмент  Синтез, структура и биологическая активность аминокислот и пептидов, содержащих адамантановый фрагмент 

ОГЛАВЛЕНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ
Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Пептиды строение, получение, свойства.
1.2. Химический синтез пептидов
1.2.1. Синтез пептидов в растворе
1.2.1.1. Методы формирования пептидной связи
1.2.1.2. Защитные группы для аминогруппы Мконца и методы депротекции.
1.2.2. Твердофазный синтез пептидов
1.2.2.1. Методы формирования пептидной связи
1.2.2.2. Защитные группы для аминогруппы коица и методы депротекции.
1.2.2.3. Присоединение первой аминокислоты к полимеру. Отщепление пептидов от твердой фазы
1.3. Биологическая активность пептидов и аминокислот.
1.4. Вирусы гриппа человека строение, механизм действия, лечение.
Глава 2. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
2.1. Модификация аминокислот и пептидов адамантильным остатком.
2.2. Синтез Восаминокислот
2.3. Снятие 7. и Восзащиты с модифицированных аминокислот и пептидов.
2.4. Образование пептидной связи.
2.5. Оценка гидрофобности полученных веществ.
2.6. Анализ водородных связей в конформерах в точках глобального энергетического минимума.
2.7. Компьютерная оценка биологической активности
2.8. Оценка биологической активности полученных соединений.

2.9. Изучение корреляции между компьютерными методами оценки и
биологической активностью синтезированных соединений
Глава 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
3.1. Приборы и материалы
3.2.Синтез вспомогательных реагентов
3.3. Твердофазный синтез
3.4. Синтез в растворе
3.5. Компьютерная оценка биологической активности с помощью программы i
3.6. Создание и оптимизация молекулярных структур, нахождение конформеров с глобальным энергетическим минимумом.
3.7. Анализ конформаций и водородных связей для конформеров в точках глобального энергетического минимума
3.8. Анализ ингибирующей способности полученных соединений против вируса свиного гриппа II1.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Диссертационная работа изложена на 5 страницах, включая введение, литературный обзор, обсуждение результатов, экспериментальную часть, выводы и список литературы, 4 рисунка, таблиц. Список цитируемой литературы включает 0 ссылок. Приложение содержит 9 страниц. Обзор литературы посвящен проблемам синтеза и исследованиям биологической активности пептидов. Благодарность. Пурыгину Петру Петровичу к. Зарубину Ю. П. кафедра ОБМХ СамГУ к. Родионову И. Л. лаборатория химии пептидов филиала института биоорганической химии имени академиков М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН д. Шибневу В. А. и асп. Гараеву Тимуру лаборатория онтогенеза вирусов НИИ вирусологии им. Д.И. Ивановского Минздравсоцразвития России д. Поройкову В. В. НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича РАМН. Глава 1. Пептиды цепочечные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными пептидными связями. Я Н О
СП г. X 9н СООН
Пептиды, содержащие от двух до десяти остатков аминокислот, называются олигопептидами. Термин пептиды предложен известным химиком Эмилем Фишером. Слово образовано из первых четырех букв названия пептоъы продукты расщепления белков пепсином и конечных букв названия углеводов полисахариды. По размеру молекул и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино и карбоксильную функции Ы и Сконцевых аминокислот 3. СН Г. X 9Н с
С помощью рентгеноструктурного анализа аминокислот, амидов аминокислот и простых линейных пептидов показано, что пептидная связь СЫ укорочена, по сравнению с простой нормальной связью. В 2,5дикетопиперазинах, простейших циклических пептидах, построенных из остатков двух аминокислот, имеются спептидные связи. Циклические трипептиды могут существовать без напряжения также только с тремя гиспептидными связями. Поскольку пролин и саркозин не обладают возможностью стабилизации и7спептидной связи, то можно легко синтезировать циклический тринептид циклотрипролил. В нативных пептидах и белках преобладает таспептидная связь. В некоторых белках были найдены и циспептидные связи, при этом в образовании пептидной связи всегда участвовал пролин 4. Пептиды разделяются на три основные группы гомомерные, гетеромерные пептиды и депсипептиды. Г омомерные пептиды. К группе гомомерных пептидов относятся все соединения, при гидролизе которых образуются только аминокислоты. В зависимости от порядка расположения аминокислот и типов связей гомомерные пептиды можно подразделить следующим образом
сн
I
о
я
сн
сн
о н
Гомодетные линейные гомомерные пептиды. Гетеродетные линейные гомомерные пептиды. Аминокислоты в циклическом пептиде нумеруются таким образом, что первая по алфавиту аминокислота получает номер 1, а последующая нумерация производится по направлению часовой стрелки. Гетеродетные циклические гомомерные пептиды. Обозначение атома кислорода может быть опущено 5. Гетеромерными пептидами называются соединения, которые кроме аминокислот содержат неаминокислотный компонент. Этот компонент должен быть постоянной частью соединения, а не временной защитной группой. Гетеромерные пептиды аналогичны по структуре протеидам, если гетерокомпонеит присоединен к началу или к концу пептидной цепи или если он связан с согруппой. Для такого класса соединений предлагается название пептоиды. Если гетерокомпонент разрывает пептидную цепь, то такой пептид называется линейным или циклическим гетеродетным гетеромерным пептидом 6. З.Депсипептидьт. Гетеродетные пептиды, имеющие одну или несколько сложноэфирных связей. Этот обширный класс органических соединений включает гомомерные пептиды, например Опептиды оксиаминокислот, которые могут быть линейными и циклическими пептидолактоны 7. II О Я о Нг0 8. Формально эта реакция представляет собой отщепление молекулы воды для. X. В полярной форме карбоксильной группы атом углерода уже несет некоторый положительный заряд.

Рекомендуемые диссертации данного раздела

28.06.2016

+ 100 бесплатных диссертаций

Дорогие друзья, в раздел "Бесплатные диссертации" добавлено 100 новых диссертаций. Желаем новых научных ...

15.02.2015

Добавлено 41611 диссертаций РГБ

В каталог сайта http://new-disser.ru добавлено новые диссертации РГБ 2013-2014 года. Желаем новых научных ...


Все новости

Время генерации: 0.268, запросов: 121