О взаимосвязи аргиназы и биосинтеза пролина в различных органах крыс

• Автор: Арутюнян, Лиа Мкртичевна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Ереван
• Количество страниц: 161 c. : ил

Г л а в а I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Аргиназа, биологическое распространение и физико-химические свойства
2. Изоферменты аргиназы различных организмов и их физико-химические свойства
а) Изоферменты
б) Влияние некоторых активаторов и эффекторов
на аргиназу
3. Обмен дролина в сравнительном аспекте
а) Биосинтез дролина из глутамата
б) Биосинтез пролина из орнитина
в) Биосинтез пролина из аргинина
Г л а в а П. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Г л а в а Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ .
1. Аргиназа различных органов эмбриона, новорожденных, нормальных (контрольных), беременных
и лакирующих крыс
2. Внутриклеточная локализация аргиназы в различных органах крыс
3. Ингибирование аминокислотами аргиназной активности гомогенатов различных органов эмбриона, новорожденных, беременных и лакирующих крыс
4. Изоэнзимный спектр аргиназы молочной железы нормальных (контрольных), беременных и лакирующих крыс
5* Кинетические свойства (Кт ,Еа ) изоэнзимов аргиназы молочной железы нормальных (контрольных) , беременных и лакирующих крыс

6. Влияние ионов двухвалентных металлов на активность изоэнзимов аргиназы молочной
железы крыс
7. Влияние ПХМБ на активность изоэнзимов аргиназы молочной железы крыс
ОБМЕН ПРОЛИНА
1. Биосинтез пролина в различных органах эмбриона, новорожденных, нормальных (контрольных), беременных и лакирующих крыс
2. Изоэнзимный спектр ферментов биосинтеза пролина молочной железы нормальных (контрольны!) И лакирующих крыс
3. Влияние некоторых эффекторов на процессы биосинтеза пролина в молочной железе лакирующих
крыс
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВ ОДЫ
ЛИТЕРАТУРА

Актуальность и обоснование темы. Актуальной проблемой современной биохимии является выяснение механизмов регуляции обмена веществ.
Овладение способами целенаправленной регуляции метаболизма клеток является необходимым условием в осуществлении научно обоснованных разработок прикладного значения.
В настоящее время является доказанным существенное значение изоферментов в механизмах регуляции обменных процессов. Физикохимические и кинетические свойства изофермента определяются его метаболической ролью. В последние годы широко обсуждаются вопросы метаболической роли сравнительно недавно открытых неуреотели-ческих изоэнзимов аргиназы. Установлено, что помимо уреотеличе-ской аргиназы, присутствующей лишь у уреотелических организмов и участвующей в механизме нейтрализации аммиака путем его включения в биосинтез мочевины, существуют в природе также и неуреотеличе-ские изоферменты аргиназы с широким биологическим распространением, имеющие самостоятельные метаболические функции вне механизмов нейтрализации аммиака (Давтян, 1968; Давтян и др., 1968-1983).
В силу, главным образом, узкого охвата в исследованиях эво-люционно отдаленных организмов в настоящее время пока не установлены физико-химические критерии, определяющие характер (уреотели-ческий или неуреотелический) изоэнзимов аргиназы (мога еъ а1. , 1965(9)1966; Исаченков, 1967; Давтян и др., 1967-1970). Недостаточны сведения и относительно метаболической роли неуреотеличе-ской аргиназы. Допускается, что фермент может лимитировать содержание в тканях ряда биологически активных соединений (цитрул-лин, аргинияо-янтарная кислота, гуанидиновые соединения, фосфа-гены), а также контролировать биосинтез аргининбогатых фракций

мента, а инъекция глюкокортикоидов может вызвать преждевременное появление ОТА сразу же после рождения ( Greengard et al., 1970).
Довольно подробно изучено изменение активности ферментов метаболизма пролина при развитии крыс ( Kowaloff et al. ,1976). Авторы показали, что через 6-12 недель после рождения активность пролиоксидазы увеличивается в печени и почках плода соответственно в 15 и 8 раз. Активность пирролин-5-карбоксилат дегидрогеназы в тех же органах увеличивается в 2-3 раза. Активность пирролин-5-карбоксилатредуктазы через неделю после рождения составляет 20-25$ от активности этого фермента у плода. Авторы делают вывод о том, что в печени и почках взрослых крыс деградация пролша происходит с большей скоростью, чем его синтез. С другой стороны, в тех же органах плода синтез пролина происходит эффективнее, чем деградация. Высокая активность пир-ролин-5-карбоксилатредуктазы и значительно низкая активность пролиноксидазы обнаружены в тканях беременных крыс, что объясняется необходимостью поддержания пула пролина вследствие ускорения включения его в протеин. Довольно высокая активность пярролин-5-карбоксилатредуктазы обнаружена в тканях беременных крыс также и Нокс ( Knox, 1976). Четкая корреляция между активностью аргиназы и орнитинтрансаминазы установлена в лакирующей молочной железе крыс ( lip, Knox, 1972). Лактирующая молочная железа крыс из орнитина синтезирует в 2-3 раза больше глутамата и пролина, чем нелактирующая железа ( Mezl, Knox, 1977).
Пирролин-5-карбоксилат дегидрогеназа и пролиноксядаза являются митохондриальными ферментами, а пирролин-5-карбоксилат-редуктаза - растворимым ферментом. Пролиноксядаза мало распространенный фермент в тканях крыс.
У падальной мухи пролиноксядаза обнаруживается, в основ-