Роль протеолитических ферментов и их ингибиторов в патологии роговицы

• Автор: Чеснокова, Наталья Борисовна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 1991
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 308 c. : ил

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Глава I. ПРОТЕШИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ И ВОСПАШИЕ
Глава II. ОСНОВНЫЕ ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ПЛАЗМЫ
КРОВИ: МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ, ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ
11.1. Альфа-Г-антитрипсин ( протеиназный ингибитор)
11.2. Альфа-2-макроглобулин
Глава III. ПОЛИВАЛЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР ПРОТЕИНАЗ -АПРОТИНИН: СВОЙСТВА, ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ
Глава ГУ. ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, ИНГИБИТОРЫ
ПРОТЕИНАЗ И ПАТОЛОГИЯ РОГОВИЦЫ
ГУЛ. йэллагенолитические ферменты
ГУ.2. Ферменты фибринолитической системы
ГУ.З. Кислые гидролитические ферменты
ГУЛ. Эндогенные ингибиторы протеолитических
ферментов
Глава V. КЛИНИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ БИОХИМИЧЕСКОГО
ИССЛЕДОВАНИЯ СЛЁЗНОЙ ЖИДКОСТИ 66 ’
СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Глава V1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
У1.Г. Экспериментальные модели..,
У1.Г.1. Ожоги роговицы:
термический
щелочной
ожог роговицы эпихлоргидрином

У1.1.2. Герпетический кератит
У1.1.3. Операционная травма
У1.1.4. Иммунизация
У1.2. Обследованные больные
У1.3. Методы измерения активности гидролитических ферментов и антипротеиназ
У1.3.1. Подготовка материала для измерения
активности
У1.3.2. Определение трипсиноподобной активности
У1.3.3. Определение антитриптической активности
У1.3.4. Определение активности Л 2-макроглобулина
У1.3.5. Определение эластазоподобной активности
У1.3.6. Определение активности р -глюкуронидазы
и р - и/ -ацетилглюкозаминидазы
У1.3.7. Определение активности кислой фосфатазы
У1.4. Исследование белкового состава водянистой
влаги и сыворотки крови
У1.5. Исследование фармакокинетики поливалентного ингибитора протеиназ в тканевых структурах глаза

Глава VН. АКТИВНОСТЬ ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ И
АНТИПРОТЕИНАЗ В ТКАНЕВЫХ СТРУКТУРАХ ГЛАЗА, ВОДЯНИСТОЙ ВЛАГЕ, СЛЁЗНОЙ ЖИДКОСТИ И ВЫВОРОТКЕ КРОВИ ИНТАКТНЫХ КРОЛИКОВ
Глава VШ. ОСОБЕННОСТИ ДИНАМИКИ АКТИВНОСТИ ПРОТЕО-ЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ И АНТИПРОТЕИНАЗ В ТКАНЕВЫХ СТРУКТУРАХ И ВОДЯНИСТОЙ ВЛАГЕ 1ЛАЗ КРОЛИКОВ ПРИ РАЗЛИЧНЫХ ВИДАХ ПОВРЕЖДЕНИЯ ПЕРЕДНЕГО СЕШЕНТА ГЛАЗНОГО ЯБЛОКА
УШ.1. Краткая характеристика экспериментальных моделей
У1П.2. Протеолитическая активность
УШ. 2.1. Трипсиноподобная актив
ность
УШ.2.2. Эластазоподобная активность
УШ.З. Антипротеолитическая активность
УШ.3.1, Антитриптическая активность
УШ.З.2. Активность 2"макРоглобУлина
Глава IX. СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ ДИНАМИКИ БЕЛКОВОГО СОСТАВА ВОДЯНИСТОЙ ВЛАГИ И СЫВОРОТКИ КРОВИ ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ ТЕРМИЧЕСКОМ И ЩЕЛОЧНОМ ОЖОГАХ РОГОВИЦЫ
Глава X. ИЗМЕНЕНИЕ БАЛАНСА ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЙ И АНТИ-ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ В ПЕРИФЕРИЧЕСКОЙ КРОВИ ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ РОГОВИЦЫ
Х.1. Экспериментальные исследования

/383/. Активатор плазминогена урокиназного типа значительно отличается от сосудистого и тканевого. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, он имеет другие иммунологические характеристики, но также является сериновой протеиназой трипсиноподобного типа /14/.
Хотя считается, что единственным субстратом активаторов плазминогена является плазминоген, физиологическая роль этих ферментов не ограничивается участием в фибринолизе. Активаторы плазминогена способны усиливать миграцию ПЯЛ и кератиноцитов /120, 371/, индуцировать ангиогенез в тканях, в частности, в роговице при ее повреждении /116/,
Еще в І9Б7 году Пандолфи и Аструп, используя метод фибриновых пластин, показали, что в интактной роговице не обнаруживается фибринолитическая активность, но она появляется в роговице при ее повреждении /291/. В последующих работах установлено, что в тканевых структурах интактных глаз содержится активатор плазминогена. В тканях глаза обнаружено присутствие двух типов активатора плазминогена - тканевого (т-АП) и урокиназного (у—АП)• Лантц и Пандолфи (1986) обнаружили в роговице у-АП, а в конъюнктиве как у-АП, так и т-АП /246/. Впоследствии при использовании иммуногистохимической техники в тканях глаза человека и обезьян было показано присутствие т-АП /180/. Наибольшая активность т-АП выявлена в эпителии и эндотелии роговицы,трабекулярном аппарате, эпителии хрусталика, в периферической области стекловидного тела, увеальном тракте, внутренних слоях сетчатки и в эндотелии сосудов. При исследовании глаз собак, телят и обезьян обнаружено, что у всех видов наибольшей активностью т-АП обладает роговица, меньшая активность фермента выявляется в стекловидном