+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мутантными штаммами Trichoderma reesei

  • Автор:

    Марков, Александр Владимирович

  • Шифр специальности:

    02.00.15, 03.00.23

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    2003

  • Место защиты:

    Москва

  • Количество страниц:

    201 с. : ил.

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы

Содержание
Список сокращений
Введение
I. Литературный обзор
ГЛАВА 1. ПОЛИСАХАРИДЫ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ
1.1. Микрофибриллярные полисахариды
1.2. Полисахариды матрикса
1.2.1. Гемицеллюлозы
1.2.2. Пектины
1.3. ß-Глюканы
ГЛАВА 2. ОСОБЕННОСТИ БИОСИНТЕЗА ФЕРМЕНТОВ TRICHODERMA REESEI.
2.1. Влияние условий ферментации на эффективность биосинтеза ферментов Т. reesei
2.2. Получение генетически измененных штаммов Т. reesei
ГЛАВА 3. СОСТАВ И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ, ПРОДУЦИРЕМЫХ Т. REESEI
3.1. Современные представления о механизме каталитического действия карбогидраз
3.2. Современные представления о классификации карбогидраз
3.3. Структурная организация карбогидраз
3.4. Ферментный комплекс Т. reesei
3.4.1. Целлюлазы Т. ree sei
3.4.2. Гемицеллюлазы Т. reesei
ГЛАВА 4. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КАРБОГИДРАЗ В РАЗЛИЧНЫХ
БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ
4.1. Использование ферментов для отбеливания целлюлознобумажной пульпы
4.2. Применение ферментов в текстильной промышленности
4.2.1. Биоотварка хлопчатобумажных тканей
4.2.2. Биодепигментация и биополировка хлопчатобумажных изделий
4.3. Использование ферментов в качестве кормовых добавок
II. Экспериментальная часть
ГЛАВА 5. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И МЕТОДЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ
5.1. Использованные вещества
5.1.1. Ферментные препараты
5.1.2. Субстраты и реактивы
5.1.3. Хроматографические носители
5.2. Методы
5.2.1. Аналитические методы

5.2.2. Выделение и очистка индивидуальных компонентов Т. геейеі
5.2.3. Определение активностей ферментов
5.2.4. Определение pH- и температурного оптимумов действия ферментов
5.2.5. Изучение pH- и термостабильности ферментов
5.2.6. Исчерпывающий гидролиз полимерных субстратов под действием ферментов
5.2.7. Ограниченный протеолиз ферментов папаином
5.2.8. Определение адсорбционных характеристик ферментов
5.2.9. Анализ молекулярно-массового распределения продуктов гидролиза ^
высокомолекулярных субстратов ферментами
5.2.10. Оценка способности ферментов к биоотварке суровой хлопчатобумажной ^
ткани
5.2.11. Оценка способности ферментов к биодепигментации окрашенной индиго ^
хлопковой ткани
5.2.12. Оценка способности ферментов к биополировке окрашенной хлопковой ткани
5.2.13. Оценка способности ферментов к биоотбеливанию целлюлозной пульпы
5.2.14. Вискозиметрический метод определения общей эндодеполимеразной ^
активности пектиназ
5.2.15. Оценка “кормовой” ценности ферментов
III. Результаты и их обсуждение
ГЛАВА 6. ИЗУЧЕНИЕ КОМПОНЕНТНОГО СОСТАВА ФЕРМЕНТНЫХ
КОМПЛЕКСОВ НА ОСНОВЕ МУТАНТНЫХ ШТАММОВ Т. КЕЕБЕІ
6.1. Разработка экспресс-метода эффективного разделения ферментных комплексов Т. гєєїєі на компоненты
6.2. Сравнительный анализ компонентного состава препаратов мутантных ^
штаммов Т. геезеі
6.2.1. Генеалогия мутантов Т. геевгі
6.2.2. Сравнение компонентного состава различных ферментных препаратов Т. гееяеі 1Ъ
6.2.3. Количественная оценка содержания ферментов в препаратах Т. гееяеі..
6.2.4. Влияние условий ферментации на биосинтез ферментов Г. гев5еі
6.3. Оптимизация препаративного метода выделения целлюлаз и гемицеллюлаз ^
Т. ГЄЄ5ЄІ
ГЛАВА 7. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ
СВОЙСТВА ВЫДЕЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ
7.1. Физико-химические и биохимические свойства целлюлаз Т. гееяеі
7.1.1. Биохимические характеристики и субстратная специфичность выделенных дд
целлюлаз
7.1.2. pH- и температурные оптимумы активности ферментов, стабильность, ^
устойчивость к термошоку
7.1.3. Адсорбционная способность ферментов на МКЦ
7.1.4. Ограниченный протеолиз ферментов папаином
7.2. Физико-химические и биохимические свойства гемицеллюлаз Т. гее5еі

7.2.1. Биохимические характеристики и субстратная специфичность выделенных j ^
гемицеллюлаз
7.2.2. pH- и температурные оптимумы активности ферментов, стабильность, j jg
устойчивость к термошоку
7.2.3. Адсорбционная способность ферментов на МКЦ
7.2.4. Исчерпывающий гидролиз ксиланов ферментами
7.3. Полигалактуроназа и экзо-р-1,3-глюкозидаза Т. reesei
ГЛАВА 8. ВЫЯВЛЕНИЕ КЛЮЧЕВЫХ “ТЕКСТИЛЬНЫХ” ФЕРМЕНТОВ Т. REESEI
8.1. Изучение способности ферментов к биодепигментации джинсовой ткани
8.2. Изучение способности ферментов к биоотварке хлопчатобумажной ткани
8.2.1. Оптимизация метода оценки способности ферментов к биоотварке j 3
хлопчатобумажной ткани
8.2.2. Сравнение способности ферментных препаратов к биоотварке j
хлопчатобумажной ткани
8.2.3. Разработка микрометода оценки способности ферментов к биоотварке ^
хлопчатобумажной ткани
8.2.4. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биоотварке хлопчатобумажной ткани и выявление ключевых ферментов
8.3. Изучение способности ферментов к биополировке хлопчатобумажной ткани
8.3.1. Разработка миниметода оценки способности ферментов к биополировке
8.3.2. Сравнение способности ферментных препаратов к биополировке
8.3.3. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биополировке и выявление ключевых ферментов
ГЛАВА 9. ВЫЯВЛЕНИЕ КЛЮЧЕВЫХ ФЕРМЕНТОВ Т. REESEI.
ОТВЕТСТВЕННЫХ ЗА БИООТБЕЛИВАНИЕ ЦЕЛЛЮЛОЗНОЙ ПУЛЬПЫ
9.1. Сравнение способности ферментных препаратов к биоотбеливанию j
целлюлозной пульпы
9.2. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биоотбеливанию целлюлозной пульпы и выявление ключевых ферментов
ГЛАВА 10. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ СПОСОБНОСТИ ФЕРМЕНТОВ К УВЕЛИЧЕНИЮ ПИТАТЕЛЬНОЙ ЦЕННОСТИ КОРМОВ ЖИВОТНЫХ И ПТИЦ
10.1. Разработка in vitro тестов оценки способности ферментов к увеличению ^ ^
питательной ценности кормов
10.1.1. Тест на основе анализа образования восстанавливающих сахаров в ходе j ^
гидролиза природных кормов
10.1.2. Применение вискозиметрического метода при изучении падения вязкости j ßj
экстракта ржи под действием ферментов
10.2. In vitro “кормовые” испытания препаратов и индивидуальных ферментов на ^
различных типах кормов
10.2.1. Результаты теста с использованием анализа ВС
10.2.2. Исследование изменения вязкости экстракта ржи под действием ферментных j
препаратов и индивидуальных ферментов
10.3. Влияние растительных ингибиторов на ксиланазы Т. reesei
Выводы
Список литературы

фермента, он образован белковыми петлями, которые проходят вдоль выгнутой стороны домена, и содержит адсорбционные центры связывания субстрата [66]. Прочие свойства СВН I отражены в таблице 3.
Целлобиогидролаза II (СВН II). Целлобиогидролаза II составляет приблизительно 20% от общего содержания белков, секретируемых Т. гее$е1. СВН II гидролизует микрокристаллическую целлюлозу так же хорошо, как и аморфную, но имеет низкую активность по отношению к КМЦ [100,101]. В отличие от СВН I, СВН II гидролизует р-глюкан ячменя [90]. СВН II действует на р-1,4-гликозидные связи с невосстанавливающих концов целлюлозной цепи, образуя главным образом целлобиозу. В отличие от СВН I, СВН II является инвертирующим ферментом, который изменяет р-конфигурацию аномерного атома углерода на а- во время гидролиза [98]. Гидролиз целлоолигосахаридов под действием СВН II протекает с заметной скоростью только в случае тетра- и более протяженных целлоолигосахаридов. Фермент также гидролизует хромогенные целлоолигосахариды, но разрушая при этом гомозидную (глюкоза-глюкоза) связь, в то время как СВН I и эндоглюканаза I способны разрушать гетерозидную (глюкоза-хромогенная группа) связь [97]. По сравнению с СВН I, СВН II выступает как более упорядоченная экзоглюканаза [101], что потверждается наблюдаемым изменением молекулярно-массового распределения при анализе продуктов гидролиза растворимых и нерастворимых субстратов.
Трехмерная структура каталитического домена СВН II хорошо изучена [68]. Она представляет собой т. н. центральную а/р "бочкообразную" структуру, схожую, но не идентичную той, которую имеет триозофосфатизомераза. Каталитический домен СВН II состоит из пяти а-спиралей и семи р-листов. Активный центр СВН II расположен у С - конца р-листов, и, подобно СВН I, имеет форму туннеля, образованного белковыми петлями протяженностью 20 А, в котором содержатся адсорбционные центры связывания субстрата [68]. Прочие свойства СВН II отражены в таблице 3.
Эндоглюканаза I (ЕС I). Эндоглюканаза I является ферментом, который обладает высокой активностью по отношению к растворимым производным целлюлозы и имеет низкую активность по отношению к кристаллической целлюлозе. Ев I гидролизует внутренние р-1,4-гликозидные связи полимерной целлюлозной цепи. Подобно СВН I, эндоглюканаза I является ферментом, который

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.111, запросов: 962