Кинетика термического превращения L-α-аминокислот и их медных комплексов

• Автор: Смельцова, Ирина Леонидовна
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2013
• Место защиты: Нижний Новгород
• Количество страниц: 104 с. : ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
Глава 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
ЕЕ Некоторые структурные и термодинамические характеристики
аминокислот
Е2. Особенности твердофазных процессов с участием аминокислот
1.3. Химические свойства аминокислот
1.4. Использование корреляционных уравнений при оценке реакционной способности органических соединений
1.5. Аминокислоты с алифатическим радикалом
1.6. Аминокислоты с ароматическим радикалом
1.7. Гидроксилсодержащие аминокислоты
1.8. Комплексы аминокислот с медыо
Глава 2.ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
2.1. Основные объекты исследования
2.2. Методы исследования
2.2.1. Установка для исследования скорости термического превращения
аминокислот
2.2.2. Хромато-масс-спектрометричсский анализ продуктов реакции
2.2.3. Метод времяпролетной МАЬО! МБ для определения продуктов
реакции поликонденсации
2.3. Методика определения констант скорости термического превращения аминокислот
Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТА И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Кинетика и анализ продуктов термического превращения алифатических аминокислот
3.2. Термическое превращение ароматических аминокислот
3.3. Термическое превращение гидроксилсодержащих аминокислот
3.4. Использование корреляционного уравнения Тафта для оценки ре-
акционной способности и механизма термического превращения аминокислот
3.5. Исследование термического превращения комплексов (солей)
аминокислот с медыо
ВЫВОДЫ
Список цитируемой литературы
СПИСОК УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ И СОКРАЩЕНИЙ
Gly - глицин
Ala - аланин
Val - валин
Leu - лейцин
Не - изолейцин
Phe - фенилаланин
Ser - серии
Thr - треонин
Туг - тирозин
CuGly2 - глицинат меди
Си(А1а)2 - аланинат меди
Cu(Ser)2 - комплекс серина с медью
Cu(Val)2 - валинат меди
Cu(Leu)2 - лейцинат меди
Си(11е)2 - комплекс лейцина с медью
Cu(Phe)2 - комплекс фенилаланина с медью
к - константа скорости реакции
Е - энергия активации процесса
к0 - предэкспоненциальный множитель
ДКП - дикетопиперазин
MALDI MS - времяпролетный масс-спектрометр с ионизацией в матрице

ВВЕДЕНИЕ
Существование живых организмов на нашей планете, фундаментом строения которых являются аминокислоты, белки, углеводы, липиды, рибонуклеиновые и дезоксирибонуклеиновые кислоты, исчисляется возрастом в несколько миллиардов лет. Аминокислоты были обнаружены в образцах вещества межзвёздной пыли - древнейшего материала, оставшегося неизменным со времен образования солнечной системы 4,55 млрд лет назад {Don Brownlee Stardust: A Mission With Many Scientific Surprises 29-10-2009).
Белки или протеины обеспечивают жизнедеятельность любого организма. Для построения белков природа выбрала Z-a-аминокислоты. Это обусловлено тем, что только I-a-аминокислоты, соединенные в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры разнообразных белков [1-11]. Не случайно аминокислотам, пептидам и белкам многократно посвящались детальные обзоры Королевского химического общества [12-14].
Живые организмы обладают постоянным резервом свободных аминокислот, содержащихся в тканях. Этот резерв принимает участие в многочисленных обменных реакциях биосинтеза олигопептидов, полипептидов, белков, порфиринов, пуринов и др. В случае дефицита некоторых аминокислот глутаминовая и аспарагиновая кислоты осуществляют интегрирующую и перераспределяющую роль в азотистом обмене организма.
Актуальность работы. Основным источником аминокислот для человека служит белковая пища. В химических процессах, которые идут при высокотемпературной обработке продуктов питания, возможно образование самых разнообразных веществ. Естественно возникают вопросы, какие это вещества, нет ли среди них вредных для человеческого организма и какова должна быть длительность термообработки белковой пищи, при которой возможно образование потенциально опасных для организма соединений [15].
Работа посвящена исследованию кинетики твердофазных физикохимических превращений аминокислот, их комплексов с медыо при температурах, близких к их температурам плавления, а также хромато-масс-

L-Tyr - кодируемая заменимая аминокислота. Входит в состав почти всех белков, в частности, пепсина и инсулина. В животном организме необратимо образуется из Phe.
Термодинамические характеристики конденсированной фазы I-Туг, данные по фазовым переходам, термодинамика некоторых химических реакций, масс-спектры приведены в работах [100, 102]. Синтез Туг осуществляется из 4-гидроксибензальдегида и гиппуровой кислоты.
По химическим свойствам Туг - ароматическая аминокислота с реакционноспособным гидроксилом фенильной группы. При нагревании до 270°С декар-боксилирует до тирамина:
HOC6H4CH2CH(NH2)COOH ~> С02 + HOC6H4CH2CH2NH2.
Из Туг в организме синтезируется ряд важных веществ: тирамин, 3,4-дигидроксифенилаланин, а также дииодтирозин, из которого образуется гормон тироксин.
1.7. АМИНОКИСЛОТЫ С ГИДРОКСИЛЬНОЙ ГРУППОЙ
Кроме выше рассмотренного Туг, к гидроксилсодержащим аминокислотам относится СЕРИИ. 2-Амино-З-гидроксипропановая кислота (Ser). Мол. м. 105,9. Т. пл. 228ПС [80-83].

h2n—сн—с—он сн2 он
Термодинамические характеристики L-Ser, данные по фазовым переходам, термодинамика некоторых химических реакций, масс-спектры приведены в работах [22, 33, 91, 99].
Ser участвует в построении почти всех природных белков. Впервые был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Ser